Recent studies indicate that the ca

Recent studies indicate that the catalytic subunit of MLL1 is regulated by protein-protein interactions within a conserved multiprotein complex (Figure 1), where the WD repeat protein-5 (WDR5) controls such activity. Indeed, the absence of WDR5 completely abolishes MLL1 methylation activity.[3,4] Therefore, blocking the WDR5-MLL1 interaction must be an effective strategy for MLL1 inhibition.

Results (German) 1:

Aktuelle Studien zeigen, dass die katalytische Untereinheit von MLL1 durch Protein-Protein-Wechselwirkungen innerhalb eines konservierten Proteinkomplex reguliert wird (Abbildung 1), wobei die WD repeat protein-5 (WDR5) steuert eine solche Aktivität. Tatsächlich hebt das Fehlen von WDR5 vollständig MLL1 Methylierungsaktivität. [3,4] Daher muss die WDR5-MLL1 Wechselwirkung Blockierung für MLL1 Hemmung eine wirksame Strategie sein.

Results (German) 2:

Jüngste Studien zeigen, dass die katalytische Untereinheit von MLL1 durch Protein-Protein-Wechselwirkungen innerhalb eines konservierten Multiproteinkomplexes reguliert wird (Abbildung 1), wo das WD-Wiederholungsprotein-5 (WDR5) eine solche Aktivität steuert. Das Fehlen von WDR5 schafft die MLL1-Methylierungstätigkeit vollständig ab. [3,4] Daher muss das Blockieren der WDR5-MLL1-Interaktion eine effektive Strategie für die MLL1-Hemmung sein.

Results (German) 3:

Neuere Studien zeigen, dass die katalytische Untereinheit von MLL1 durch Protein-Protein-Wechselwirkungen innerhalb eines konservierten Multiprotein-Komplexes (Abbildung 1) reguliert wird, in dem der WD repeat protein-5 (WDR5) diese Aktivität kontrolliert.Das Fehlen von WDR5 beseitigt die Methylierungsaktivität von MLL1 vollständig.[3,4] Daher muss die Blockierung der WDR5-MLL1-Interaktion eine effektive Strategie für die Hemmung von MLL1 sein.