Control of theexpression level of H

Control of the
expression level of Hsp104 may provide a therapy
against prion disease. In addition, Hsp104, along with
Hsp70, has been shown to be responsible for solubilizing
prion-like aggregates in Saccharomyces cerevisiae
[116,117]. Many other positive responses have been
reported on cellular chaperone-mediated disaggregation
in vivo. A classic experiment was performed
by Goloubinoff et al., who proved the phenomena of
in vitro reactivation and disaggregation of stable aggregates
of malate dehydrogenase by ClpB together with
DnaK, DnaJ and GrpE (KJE), and further explained
the mechanism of the whole disaggregation process
(Fig. 5) [118].
Mogk, Tomoyasu and colleagues [110,119] showed
that, in E. coli, stable protein aggregates rapidly disappear
from the insoluble fraction following chaperone
action during a short recovery period. Under normal
conditions, chaperones repair the conformational
defects of some mutated proteins, thus reducing their
phenotypic effects and dampening genome cleansing
(elimination of damaged genes from the gene pool of a population, which normally takes place via natural
selection). Sherman & Goldberg [120] first reported
that Hsp70 and Hsp40 molecular chaperones prevent

Results (Vietnamese) 1:

Kiểm soát của cácmức độ biểu hiện của Hsp104 có thể cung cấp một liệu phápchống lại bệnh tật prion. Ngoài ra, Hsp104, cùng vớiHsp70, đã được thể hiện trách nhiệm solubilizinggiống như prion uẩn micrometre ở Saccharomyces cerevisiae[116,117]. nhiều phản ứng tích cực khác đãbáo cáo trên di động qua trung gian chaperone disaggregationtrong vivo. Một thử nghiệm cổ điển được thực hiệnbởi Goloubinoff và ctv., những người đã chứng minh các hiện tượng củakích hoạt trong ống nghiệm và disaggregation các máy ổn địnhcủa dehydrogenaza malate bởi ClpB cùng vớiDnaK, DnaJ và GrpE (KJE), và tiếp tục giải thíchcơ chế của quá trình toàn bộ disaggregation(Hình 5) [118].Mogk, Tomoyasu và các đồng nghiệp [110,119] cho thấyđó, E. coli, ổn định protein uẩn nhanh chóng biến mấttừ các phần không hòa tan sau đi kèmhành động trong một giai đoạn ngắn phục hồi. Dưới bình thườngđiều kiện, chaperones sửa chữa các conformationalkhuyết điểm của một số biến đổi protein, do đó làm giảm của họkiểu hình hiệu ứng và tính gen làm sạch(loại bỏ các gen bị hư hại từ các hồ bơi gen của một quần thể, thường diễn ra qua tự nhiênlựa chọn). Sherman & Goldberg [120] chính báo cáoHsp70 và Hsp40 chaperones phân tử ngăn chặn

Results (Vietnamese) 2:

Kiểm soát của
mức độ biểu hiện của Hsp104 có thể cung cấp một liệu pháp
chống lại bệnh prion. Ngoài ra, Hsp104, cùng với
Hsp70, đã được thể hiện được trách nhiệm solubilizing
uẩn prion như trong Saccharomyces cerevisiae
[116.117]. Nhiều câu trả lời tích cực khác đã được
báo cáo về phân tách chaperone qua trung gian tế bào
trong cơ thể. Một thí nghiệm cổ điển được thực hiện
bởi Goloubinoff et al., Người đã chứng minh các hiện tượng
trong ống nghiệm kích hoạt và phân tách cốt liệu ổn định
dehydrogenase malat bởi ClpB cùng với
DnaK, DnaJ và GrpE (KJE), và giải thích thêm
về cơ chế của quá trình phân tách toàn bộ
(Hình. 5) [118].
Mogk, Tomoyasu và đồng nghiệp [110.119] đã cho thấy
rằng, trong E. coli, uẩn protein ổn định nhanh chóng biến mất
khỏi các phần không hoà tan sau đi kèm
hành động trong một thời gian phục hồi ngắn. Dưới bình thường
điều kiện, giám sát đi kèm sửa chữa các cấu hình không
khuyết tật của một số protein đột biến, do đó làm giảm của
hiệu ứng kiểu hình và bộ gen giảm chấn làm sạch
(loại bỏ những gen bị từ gen của một dân số, mà thường diễn ra thông qua tự nhiên
lựa chọn). Sherman & Goldberg [120] fi đầu tiên báo cáo
rằng Hsp70 và Hsp40 chaperone phân tử ngăn chặn