According to these data, it is pres

According to these data, it is presumable that some modification during the previous blanching could affect the structure of
the protein and the free amino groups of which could be more or less available to react with the carbonyl group of the reducing carbohydrates during drying. Thus, the highest values of 2-FM-AA for D-C95-5-M and D-C95-5-S could be explained assuming that, under these blanching conditions, a certain unfolding of protein by heat treatment takes place and this unfolding makes the reaction
with carbohydrates more favourable. Furthermore, and according to several authors (Leslie, Israeli, Lighthart, Crowe, & Crowe,
1995; Yoo & Lee, 1993), the stability of proteins can be increased by the carbohydrate concentration. Thus, an increase in hydrophobic interactions and hydrophilic properties, due to the formation of protein–sugar complexes, can stabilise the three dimensional structure of proteins, keeping or protecting its functionality. On the other hand, the samples subjected to US blanching showed relatively high 2-FM-AA values. In this case, since the temperatures of the treatments were low (up to 60 and 70 _C), the main influence was probably the physical effect of US related to the opening of hydrophilic parts of amino acids, as shown by Kresˆic’ , Lelas, Jambrack, Herceg and Brncic (2008). During US treatment of soy protein isolate, an increase in levels of free amino groups was also observed by Mu et al. (2010), who attributed this result to an unfolding of protein and breaking of peptide bonds by hydrolysis.
To gain more insight into possible changes associated with carrot processing, an SDS–PAGE analysis of the protein fraction of carrots under study was carried out (Fig. 2). As observed, most of the samples presented similar electrophoretic bands to those of the protein profile of the freeze-dried carrots previously reported by Soria et al. (2010). However, lanes 5 and 9, corresponding to D- C95-5-M and D-C95-5-S samples, respectively, presented a different pattern with a non-defined protein profile. In this case, a variety of bands with slower electrophoretic mobility and different molecular weight were detected, indicating that, in addition to a possible unfolding, cross-linking and aggregation of proteins also took place. The previously mentioned high 2-FM-AA content of both samples (D-C95-5-M and D-C95-5-S) (Table 2) also confirms that blanching carried out under these conditions could have changed the structure of proteins to promote, at a higher extent over other blanching conditions, the evolution of MR during drying.

Results (Thai) 1:

ตามข้อมูลเหล่านี้ จึงให้ปรับเปลี่ยนบางอย่างระหว่าง blanching ก่อนหน้านี้อาจมีผลต่อโครงสร้างของ presumableโปรตีนและกลุ่มอะมิโนอิสระซึ่งอาจจะมีน้อยการตอบสนองกับกลุ่ม carbonyl คาร์โบไฮเดรตลดลงในระหว่างการอบแห้ง ดังนั้น การสมมติว่า ภายใต้เหล่านี้ blanching เงื่อนไข เป็นบางกลุ่มโปรตีน ด้วยความร้อนเกิดขึ้น และกลุ่มนี้ทำปฏิกิริยาสามารถอธิบายค่าสูงสุดของ 2-FM-AA D-C95-5-M และ D-C95-5-Sมีคาร์โบไฮเดรตที่ดีขึ้น นอกจากนี้ และ ตามผู้เขียนหลาย (เลสลี่ อิสราเอล Lighthart โครว์ และ โครว์1995 อยู่ & Lee, 1993), สามารถเพิ่มเสถียรภาพของโปรตีนได้ โดยความเข้มข้นของคาร์โบไฮเดรตได้ ดังนั้น การเพิ่มขึ้นในการโต้ตอบ hydrophobic และคุณสมบัติ hydrophilic เนื่องจากการก่อตัวของโปรตีน – น้ำตาลคอมเพล็กซ์ สามารถรับสามมิติโครงสร้างของโปรตีน รักษา หรือป้องกันงานได้ บนมืออื่น ๆ ตัวอย่างการเรา blanching แสดงค่า 2-FM-AA ค่อนข้างสูง ในกรณีนี้ เนื่องจากอุณหภูมิของการรักษาได้ต่ำ (สูงสุด 60 และ 70 _C), อิทธิพลหลักแนะนำลักษณะทางกายภาพที่เกี่ยวข้องกับการเปิดส่วน hydrophilic ของกรดอะมิโน สหรัฐอเมริกาแสดง โดย Kresˆic', Lelas, Jambrack แฮร์เซ็กโนวี่ และ Brncic (2008) ในระหว่างการบำบัดในสหรัฐอเมริกาของโปรตีนถั่วเหลือง การเพิ่มขึ้นของระดับของกลุ่มอะมิโนอิสระถูกยังตรวจสอบโดยหมู่ et al. (2010), ผู้บันทึกผลนี้การแฉของโปรตีนและการแบ่งของเพปไทด์พันธบัตร โดยไฮโตรไลซ์เพื่อความเข้าใจมากขึ้นเป็นการเปลี่ยนแปลงได้ที่เกี่ยวข้องกับประมวลผลแครอท SDS – หน้าการวิเคราะห์เศษโปรตีนของแครอทภายใต้ศึกษาถูกดำเนินการ (Fig. 2) ตามสังเกต ส่วนใหญ่ตัวอย่างการนำเสนอคล้ายกันด้วยวงกับโพโปรตีนของแครอทกรอบก่อนหน้านี้ รายงานโดย Soria et al. (2010) อย่างไรก็ตาม ถนนหนทางที่ 5 และ 9 ที่สอดคล้องกับ D-C95-5-M และตัวอย่าง D-C95-5-S ตามลำดับ นำเสนอรูปแบบที่แตกต่างกัน มีค่าโปรตีนที่ไม่กำหนด ในกรณีนี้ หลากหลายวงช้าด้วยความคล่องตัวและน้ำหนักโมเลกุลที่แตกต่างกัน พบ ระบุว่า นอกจากเป็นไปได้แฉ cross-linking และรวมของโปรตีนนอกจากนี้ยังเกิดขึ้น กล่าวสูง 2-FM-AA เนื้อหาของตัวอย่างทั้งสอง (D-C95-5-M และ D-C95-5-S) (ตาราง 2) ยังยืนยันว่า blanching ดำเนินการภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้อาจมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนเพื่อส่งเสริม ที่ระดับสูงกว่าเงื่อนไขอื่น ๆ blanching วิวัฒนาการของนายในระหว่างอบแห้ง

Results (Thai) 2:

ตามข้อมูลเหล่านี้เป็นสิ่งที่น่าจะปรับเปลี่ยนในช่วงลวกก่อนหน้านี้บางคนอาจส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของ
โปรตีนและกลุ่มอะมิโนอิสระซึ่งอาจจะมากหรือน้อยพร้อมที่จะตอบสนองกับกลุ่มคาร์บอนิลของคาร์โบไฮเดรตลดระหว่างการอบแห้ง ดังนั้นค่าสูงสุดของ 2 FM-AA D-C95-5-M และ D-C95-5-S สามารถอธิบายได้สมมติว่าภายใต้เงื่อนไขการลวกเหล่านี้บางแฉของโปรตีนโดยการรักษาความร้อนที่เกิดขึ้นนี้ แฉทำให้เกิดปฏิกิริยา
ที่มีคาร์โบไฮเดรตที่ดีมากขึ้น นอกจากนี้และตามที่ผู้เขียนหลายคน (เลสลี่อิสราเอล Lighthart โครว์และโครว์,
1995; Yoo & Lee, 1993), ความมั่นคงของโปรตีนที่สามารถเพิ่มขึ้นโดยความเข้มข้นของคาร์โบไฮเดรต ดังนั้นการเพิ่มขึ้นในการสื่อสารและคุณสมบัติไม่ชอบน้ำชอบน้ำเนื่องจากการก่อตัวของโปรตีนคอมเพล็กซ์น้ำตาลสามารถรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของโปรตีน, การเก็บรักษาหรือการป้องกันการทำงานของ ในทางตรงกันข้ามตัวอย่างยัดเยียดให้สหรัฐลวกแสดงให้เห็นค่อนข้างสูง 2 FM-AA ค่า ในกรณีนี้เนื่องจากอุณหภูมิของการรักษาอยู่ในระดับต่ำ (ไม่เกิน 60 และ 70 _C), อิทธิพลหลักที่อาจจะเป็นผลกระทบทางกายภาพของสหรัฐที่เกี่ยวข้องกับการเปิดตัวของชิ้นส่วนที่ชอบน้ำของกรดอะมิโนที่แสดงโดย Kresic ', Lelas, Jambrack, Herceg และ Brncic (2008) ในระหว่างการรักษาของสหรัฐโปรตีนถั่วเหลืองสกัดเพิ่มขึ้นในระดับของกลุ่มอะมิโนอิสระนอกจากนี้ยังได้รับการตรวจสอบโดยหมู่และคณะ (2010) ที่มีการบันทึกผลนี้เพื่อแฉของโปรตีนและทำลายของพันธบัตรเปปไทด์โดยการย่อยสลาย.
เพื่อให้ได้รับความเข้าใจมากยิ่งขึ้นในการเปลี่ยนแปลงที่เป็นไปได้ที่เกี่ยวข้องกับการประมวลผลแครอทวิเคราะห์ SDS-PAGE ของส่วนโปรตีนของแครอทภายใต้การศึกษาได้รับการดำเนินการ ( รูปที่ 2). ในฐานะที่เป็นที่สังเกตส่วนใหญ่ของกลุ่มตัวอย่างที่นำเสนอวงอิเล็คล้ายคลึงกับรายละเอียดของโปรตีนแครอทแห้งรายงานก่อนหน้านี้โดยโซเรียและคณะ (2010) อย่างไรก็ตามช่อง 5 และ 9 ที่สอดคล้องกับ D- C95-5-M และตัวอย่าง D-C95-5-S ตามลำดับที่นำเสนอรูปแบบที่แตกต่างกันด้วยรายละเอียดโปรตีนที่ไม่มีกำหนด ในกรณีนี้ความหลากหลายของวงที่มีความคล่องตัว electrophoretic ช้าลงและน้ำหนักโมเลกุลที่แตกต่างกันพบว่ามีการแสดงให้เห็นว่านอกเหนือจากการที่เป็นไปได้แฉเชื่อมโยงข้ามและการรวมตัวของโปรตีนนอกจากนี้ยังเกิดขึ้น กล่าวก่อนหน้านี้เนื้อหา 2 FM-AA สูงของกลุ่มตัวอย่างทั้งสอง (D-C95-5-M และ D-C95-5-S) (ตารางที่ 2) นอกจากนี้ยังยืนยันว่าการลวกดำเนินการภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้อาจมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีน เพื่อส่งเสริมในระดับที่สูงขึ้นกว่าการลวกเงื่อนไขอื่น ๆ วิวัฒนาการของนายระหว่างการอบแห้ง

Results (Thai) 3:

ตามข้อมูลนี้ มันเป็นซึ่งเชื่อว่าเป็นจริงที่การแก้ไขบางส่วนในช่วงก่อนการลวก จะมีผลต่อโครงสร้างของโปรตีนและกรดอะมิโนในกลุ่ม
ฟรีซึ่งอาจจะมากกว่าหรือน้อยกว่าสามารถทำปฏิกิริยากับคาร์บอนิลกลุ่มของลดคาร์โบไฮเดรตในระหว่างการอบแห้ง ดังนั้น คุณค่าสูงสุดของ 2-fm-aa สำหรับ d-c95-5-m และ d-c95-5-s อธิบายได้สมมติว่าภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ การลวก มีการแฉของโปรตีนโดยการรักษาความร้อนจะเกิดขึ้นและแฉทำให้ปฏิกิริยา
ที่มีคาร์โบไฮเดรตที่ดีมากขึ้น นอกจากนี้ ตามที่ผู้เขียนหลาย ( Leslie , อิสราเอล , lighthart โครว์&โครว์
, , , 1995 ; ยู&ลี , 1993 ) , เสถียรภาพของโปรตีนสามารถเพิ่มคาร์โบไฮเดรตที่ความเข้มข้น ดังนั้นการเพิ่มปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกและคุณสมบัติของน้ำเนื่องจากการก่อตัวของโปรตีนและน้ำตาลเชิงซ้อน ช่วยปรับโครงสร้างสามมิติของโปรตีน , การรักษาหรือป้องกันการทํางานของ บนมืออื่น ๆ , ตัวอย่างภายใต้เราลวกพบ 2-fm-aa ค่อนข้างสูง ค่า ในกรณีนี้เนื่องจากอุณหภูมิของการรักษาต่ำ ( 60 และ 70 _c ) อิทธิพลหลักน่าจะเป็นผลทางกายภาพของเราเกี่ยวข้องกับการเปิดของชิ้นส่วนที่มีกรดอะมิโน ที่แสดงโดยˆ Kres IC ' lelas jambrack คูล , และ , brncic ( 2008 ) ในระหว่างที่เราการรักษาโปรตีนถั่วเหลือง เพิ่มขึ้นในระดับของหมู่อะมิโนอิสระพบว่ามู et al . ( 2010 )ที่บันทึกผลการแฉของโปรตีน และการแตกพันธะเปปไทด์ .
เพื่อให้ได้ข้อมูลเชิงลึกมากขึ้นในการเปลี่ยนแปลงที่เป็นไปได้ที่เกี่ยวข้องกับการประมวลผลแครอท , SDS - หน้าการวิเคราะห์โปรตีน ส่วนแครอทภายใต้การศึกษา ( รูปที่ 2 ) เท่าที่สังเกตส่วนใหญ่ของกลุ่มตัวอย่างแสดงวงดนตรีรูปแบบคล้ายคลึงกับโปรตีนโปรไฟล์ของ freeze-dried แครอทก่อนหน้านี้ที่รายงานโดยโซเรีย et al . ( 2010 ) อย่างไรก็ตาม เส้นทางที่ 5 และ 9 ที่ D - ตัวอย่าง c95-5-m d-c95-5-s ตามลำดับและนำเสนอรูปแบบต่าง ๆ ด้วย ไม่กำหนดโปรไฟล์ของโปรตีน ในกรณีนี้ความหลากหลายของวงช้าการเคลื่อนไหวรูปแบบและน้ำหนักโมเลกุลต่างกัน พบว่า ที่ระบุว่า นอกจากจะได้แฉ , เชื่อมและการรวมของโปรตีนยังเอาสถานที่ที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้ 2-fm-aa สูงเนื้อหาของทั้งสองตัวอย่าง ( d-c95-5-m และ d-c95-5-s ) ( ตารางที่ 2 ) ยังยืนยันว่า การดำเนินการภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้อาจมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนที่จะส่งเสริม ในขอบเขตอื่น ๆที่สูงกว่าการเงื่อนไข วิวัฒนาการของคุณในระหว่างการอบแห้ง