Resistant starch IIType 2 resistant

Resistant starch II
Type 2 resistant starch (RS 2) includes granules of raw
starch of some plant species, e.g. potato or banana. The
resistance of raw potato starch to the activity of amylolytic
enzymes was first observed in 1937 by a Polish scientist –
Nowotny [Nowotny, 1938]. By subjecting the raw starch of
numerous plant species to the activity of an amylolytic
preparation, Nowotny has observed the potato starch to
undergo enzymatic hydrolysis to a small extent. Forty years
later, similar results were reported by Japanese researchers
[Fuwa et al., 1977; Sugimoto, 1980]. Further investigations
have also confirmed their results [Kelly et al., 1995].
The phenomenon of raw starch resistance to the activity
of amylolytic enzymes has not been fully explored yet. The
resistance of raw potato starch has been attributed to large
sizes of its granules, hence the limited area of their availability
to enzymes [Ring et al., 1988]. Still, the fine-grain
high-amylose maize starch demonstrates the same resistance
to enzymatic activity as the coarse-grain potato starch
does [Planchet et al., 1995]. Starch hydrolysis requires
enzyme adsorption on the surface of starch granules
[Leloup et al., 1992]. Its extent is determined by the size and
structure of starch granule surface. The specific surface area
of potato starch granules is few times smaller than that of
cereal starches. It seems, therefore, that a considerably
lower degree of enzyme adsorption on the surface of potato
starch granules than on the granule surface of some cereal
starches may be the reason for a difference in the susceptibility
of those starches to the activity of amylases. No
relationship has, however, been reported between the
extent of enzyme adsorption on granules of different starches
and the degree of their hydrolysis [Kimura & Robyt,
1995].
Potato starch contains relatively high amounts of amylopectin
and demonstrates a relatively high degree of crystallisation.
The amylolytic enzymes first degrade the amorphous
regions, hence crystallinity of starch granules could
have been the reason for their resistance to the activity of
those enzymes. Still, the degree of starch crystallinity is not
always linked with its resistance to the activity of amylases.
Cereal starches, characterised by a high crystallinity degree
(type A), are susceptible to the enzymatic activity, compared
to potato starch (type B), demonstrating a twofold
lower crystallinity degree, which is resistant to enzymatic
hydrolysis [Quingley et al., 1998]. An increasing amylose
content of maize starch is accompanied by a decrease in its
crystallinity degree and increased resistance to enzymatic
hydrolysis. Waxy maize starch, containing nearly 100% of
amylopectin, demonstrates 40% crystallinity and is susceptible
to the activity of amylases. The crystallinity of highamylose
enzyme-resistant maize starch accounts for 15%
[Brown, 1996]. That relationship does not, however, pertain
to all types of high-amylose maize [Fujita et al., 1989].
Potato starch, similarly to high-amylose maize starch
resistant to the activity of amylolytic enzymes, crystallises to
the B form. Also starches of grain legumes, demonstrating
the crystalline pattern of C type being a mixture of forms A
and B, are to a high extent resistant to enzymatic hydrolysis
[Garcia-Alonso et al., 1998]. Starch granules of different
plant species subjected to the activity of amylases have been
observed with the use of an electron microscope [Fuwa
et al., 1977; Sugimoto, 1980; Soral-Œmietana, 2000]. Those
observations indicated that the granules of cereal starch
(type A) undergo deep enzymatic hydrolysis. They are centrally
degraded by a-amylase, which results in the formation
of tunnels directed towards granule interior accompanied
by solubilisation of amorphous layers on the granule rim. In
the case of potato starch granules (type B), the enzymes
cause damage only to the surface of the granules, and their
activity results in the formation of small pits [Sugimoto,
1980; Sarikaya et al., 2000]. It may indicate that the B type
starches, whose shape is formed by large “blocklets”, are
more resistant to the activity of amylases, compared to the
A type starches.
The resistance of starch granules to the activity of amylases
may be enhanced by annealing of starch which consists
in keeping the starch for a longer period of time in water
with a temperature lower than that of gelatinisation.
Granules kept in water at a temperature of 20°C increase
their volume by ca. 30%. At higher temperatures, water diffusion
into the granule interior is more intensive. Keeping
starch in water at an increased temperature results in water
penetration into the granule interior, hence in a slightly
enlarged granule size. Hydrogen bonds are disrupted and
water particles bind to released hydroxyl groups. At temperatures
lower than the starch gelatinisation temperature,
it does not bring damage to the granules, but changes their
properties. The resultant changes are determined by the
botanical origin of starch, temperature and time of annealing,
as well as by the concentration of starch suspension in
water. The annealing of starches of different plant species
results in an increase in the crystallinity degree, and
strengthening of crystalline forms of the granules, ”stiffening”
and ordering of starch chains both in the crystalline
and amorphous layer. Those changes in the starch granule
structure evoke an increase in temperature of starch gelatinisation
and increased enthalpy of that process [Leszczyñski,
1992]. Annealing of potato starch induces additional
elongation of double helices and reduction of damage
caused to crystals [Genkina et al., 2003]. In maize starch, it
is also responsible for the formation of new double helices
with the share of amylose [Tester et al., 2000]. Starch components
are observed to interact and granule stability is
increasing [Hoover & Vasanthan, 1994]. Those changes
result in decreased solubility and swelling capability of
starch, and in increased granule resistance to the activity of
amylolytic enzymes [Hoover & Vasanthan, 1994, Thompson,
2000].
A similar effect can be obtained upon heating the granules
of high-amylose maize starch at a temperature of ca.
100°C and moisture content below 35% [Ito et al., 1999].
A decrease in a swelling degree and an increased resistance
to enzymatic activity obtained in this ”heat-moisture”
process are likely to result from the formation of additional
crystallites with the share of amylose, as well as from ordering
and binding its chains in the amorphous regions
[Hoover & Manuel, 1996]. In the case of potato starch,
however, this process results in disorders of granule structure,
change of the crystallinity pattern from B- to A- or C-
-type, and increased susceptibility to enzymatic degradation
[Kuge & Kitamura, 1985]. Crystalline structures are
degraded, a degree of starch crystallinity decreases, and
double helices are disrupted in the amorphous regions.
This, in turn, results in a decreasing degree of granule
swelling, increasing temperature of their gelatinisation, and
enhanced susceptibility to the activity of enzymes
[Gunaratne & Hoover, 2002].

Results (Thai) 2:

แป้งทนสองชนิดที่ 2 แป้งทน (อาร์เอส 2) รวมถึงเม็ดดิบแป้งของพืชบางชนิดเช่นมันฝรั่งหรือกล้วย ความต้านทานของแป้งมันฝรั่งดิบเพื่อการทำงานของเอนไซม์เอนไซม์ถูกพบครั้งแรกในปี 1937 โดยนักวิทยาศาสตร์โปแลนด์ - Nowotny [Nowotny 1938] โดย subjecting แป้งดิบของพืชชนิดต่างๆ นานากับกิจกรรมของเอนไซม์เตรียมNowotny ได้ตั้งข้อสังเกตแป้งมันฝรั่งที่จะได้รับการย่อยโปรตีนในระดับที่เล็กๆ สี่สิบปีต่อมาผลที่คล้ายกันได้รับรายงานจากนักวิจัยชาวญี่ปุ่น[Fuwa et al, 1977. Sugimoto 1980] สืบสวนต่อไปได้นอกจากนี้ยังได้รับการยืนยันผลของพวกเขา [เคลลี่, et al., 1995]. ปรากฏการณ์ของความต้านทานแป้งดิบกับกิจกรรมที่ของเอนไซม์เอนไซม์ยังไม่ได้รับการสำรวจอย่างเต็มที่เลย ความต้านทานของแป้งมันฝรั่งดิบได้รับการบันทึกให้มีขนาดใหญ่ขนาดของเม็ดของตนด้วยเหตุนี้พื้นที่จำนวน จำกัด พร้อมของพวกเขาที่จะเอนไซม์[แหวน et al., 1988] ยังคงมีเม็ดละเอียดสูงอะไมโลสแป้งข้าวโพดแสดงให้เห็นถึงความต้านทานเดียวกันกับกิจกรรมของเอนไซม์เป็นแป้งมันฝรั่งเมล็ดหยาบไม่[Planchet et al., 1995] การย่อยสลายแป้งต้องดูดซับเอนไซม์บนพื้นผิวของเม็ดแป้ง[Leloup et al., 1992] ขอบเขตของมันจะถูกกำหนดโดยขนาดและโครงสร้างของพื้นผิวเม็ดแป้ง พื้นที่ผิวที่เฉพาะเจาะจงของเม็ดแป้งมันฝรั่งเป็นไม่กี่ครั้งมีขนาดเล็กกว่าของแป้งธัญพืช ดูเหมือนว่าดังนั้นที่มากในระดับที่ต่ำกว่าของการดูดซับเอนไซม์บนพื้นผิวของมันฝรั่งเม็ดแป้งกว่าบนพื้นผิวของเม็ดธัญพืชแป้งอาจจะเป็นเหตุผลสำหรับความแตกต่างในความอ่อนแอที่แป้งเหล่านั้นเพื่อให้การทำงานของamylases ไม่มีความสัมพันธ์ได้แต่รับรายงานระหว่างขอบเขตของการดูดซับของเอนไซม์ในเม็ดแป้งที่แตกต่างกันและระดับของการย่อยสลายของพวกเขา[คิมูระและ Robyt, 1995]. แป้งมันฝรั่งมีปริมาณที่ค่อนข้างสูงของ amylopectin และแสดงให้เห็นในระดับที่ค่อนข้างสูงของตกผลึกเอนไซม์เอนไซม์แรกลดอสัณฐานภูมิภาคจึงเป็นผลึกของเม็ดแป้งจะได้รับเหตุผลในการต้านทานต่อกิจกรรมของเอนไซม์เหล่านั้น ยังคงระดับของผลึกแป้งที่ไม่ได้เชื่อมโยงเสมอกับความต้านทานต่อกิจกรรมของ amylases. แป้งธัญพืชโดดเด่นด้วยการศึกษาระดับปริญญาผลึกสูง(ชนิด A) มีความอ่อนไหวต่อกิจกรรมของเอนไซม์เมื่อเทียบเพื่อแป้งมันฝรั่ง(ชนิด B) แสดงให้เห็นถึงสองเท่าในระดับที่ต่ำกว่าผลึกซึ่งสามารถทนต่อเอนไซม์ย่อยสลาย[Quingley et al., 1998] อะไมโลสที่เพิ่มขึ้นเนื้อหาของแป้งข้าวโพดจะมาพร้อมกับการลดลงของการศึกษาระดับปริญญาผลึกและทนต่อการเพิ่มขึ้นของเอนไซม์ย่อยสลาย แป้งข้าวโพดข้าวเหนียวที่มีเกือบ 100% ของamylopectin แสดงให้เห็นถึงความเป็นผลึก 40% และเป็นที่ประทับใจกับกิจกรรมของamylases ผลึกของ highamylose เอนไซม์ทนบัญชีแป้งข้าวโพด 15% [บราวน์ 1996] ความสัมพันธ์ที่ไม่ได้ แต่เกี่ยวข้องกับทุกประเภทของข้าวโพดสูงอะไมโลส[ฟูจิ et al., 1989]. แป้งมันฝรั่งคล้าย ๆ กับแป้งข้าวโพดอะไมโลสสูงทนต่อการทำงานของเอนไซม์เอนไซม์ที่crystallises เพื่อรูปแบบข นอกจากนี้แป้งถั่วเมล็ดพืชแสดงให้เห็นถึงรูปแบบของผลึกชนิด C เป็นส่วนผสมของรูปแบบและB อยู่ในระดับที่สูงทนต่อการย่อยของเอนไซม์[การ์เซียอลอนโซ่, et al., 1998] เม็ดแป้งที่แตกต่างกันของสายพันธุ์พืชภายใต้การทำงานของ amylases ที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตที่มีการใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน[Fuwa et al, 1977. Sugimoto 1980; Soral-Œmietana 2000] ผู้สังเกตชี้ให้เห็นว่าเม็ดแป้งธัญพืช(ชนิด A) ได้รับการย่อยโปรตีนในลึก พวกเขาได้รับจากส่วนกลางเสื่อมโทรมโดยอะไมเลสซึ่งจะส่งผลในการสร้างอุโมงค์นำไปตกแต่งภายในเม็ดพร้อมโดยsolubilisation สัณฐานของชั้นบนขอบเม็ด ในกรณีของเม็ดแป้งมันฝรั่ง (ชนิด B) ที่เอนไซม์ที่ทำให้เกิดความเสียหายเพียงกับพื้นผิวของเม็ดและของพวกเขาผลกิจกรรมในการพัฒนาของหลุมขนาดเล็ก[Sugimoto, 1980; Sarikaya et al., 2000] มันอาจบ่งชี้ว่าชนิด B แป้งซึ่งมีรูปร่างเป็นรูปใหญ่ "blocklets" เป็นทนต่อการทำงานของamylases เมื่อเทียบกับแป้งชนิด. ความต้านทานของเม็ดแป้งกับกิจกรรมของ amylases อาจจะเพิ่มขึ้นจากการหลอม ของแป้งซึ่งประกอบด้วยในการรักษาแป้งเป็นระยะเวลานานของเวลาในน้ำที่มีอุณหภูมิต่ำกว่าที่ของgelatinisation ได้. เม็ดเก็บไว้ในน้ำที่อุณหภูมิ 20 องศาคเพิ่มปริมาณของพวกเขาโดยแคลิฟอร์เนีย 30% ที่อุณหภูมิสูง, การแพร่กระจายน้ำเข้าภายในเม็ดเป็นเข้มข้นมากขึ้น รักษาแป้งในน้ำที่มีอุณหภูมิเพิ่มขึ้นผลในน้ำเจาะเข้าไปภายในเม็ดจึงเล็กน้อยในขนาดเม็ดขยาย พันธะไฮโดรเจนจะหยุดชะงักและอนุภาคน้ำผูกกับการปล่อยตัวกลุ่มไฮดรอก ที่อุณหภูมิต่ำกว่าอุณหภูมิ gelatinisation แป้งก็ไม่ได้นำมาซึ่งความเสียหายให้กับเม็ดแต่การเปลี่ยนแปลงของพวกเขาคุณสมบัติ ผลการเปลี่ยนแปลงที่จะถูกกำหนดโดยแหล่งกำเนิดทางพฤกษศาสตร์ของแป้งอุณหภูมิและเวลาของการหลอมเช่นเดียวกับความเข้มข้นของการระงับแป้งในน้ำ หลอมของสตาร์ชของพันธุ์พืชที่แตกต่างกันส่งผลให้เกิดการเพิ่มขึ้นในระดับที่เป็นผลึกและเสริมสร้างความเข้มแข็งในรูปแบบผลึกของเม็ด"แข็ง" และการสั่งซื้อของกลุ่มแป้งทั้งในผลึกและชั้นอสัณฐาน การเปลี่ยนแปลงเหล่านั้นในแป้งเม็ดโครงสร้างทำให้เกิดการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิ gelatinisation แป้งและเพิ่มเอนทัลปีของกระบวนการที่[Leszczynski, 1992] หลอมของแป้งมันฝรั่งก่อให้เกิดการเพิ่มเติมการยืดตัวของเอนริเก้คู่และการลดลงของความเสียหายที่เกิดกับผลึก[Genkina et al., 2003] แป้งข้าวโพดก็ยังรับผิดชอบในการก่อตัวของเอนริเก้คู่ใหม่ที่มีส่วนแบ่งของอะไมโลส[Tester et al., 2000] ส่วนประกอบแป้งจะสังเกตเห็นการโต้ตอบและความมั่นคงเม็ดจะเพิ่มขึ้น[ฮูเวอร์และ Vasanthan 1994] การเปลี่ยนแปลงเหล่านั้นส่งผลให้เกิดการละลายลดลงและความสามารถในการบวมของแป้งและความต้านทานเม็ดเพิ่มขึ้นถึงการทำงานของเอนไซม์เอนไซม์[ฮูเวอร์และ Vasanthan 1994 ธ อมป์สัน, 2000]. ผลที่คล้ายกันสามารถรับได้เมื่อความร้อนเม็ดข้าวโพดสูงอะไมโลสแป้งที่อุณหภูมิของรัฐแคลิฟอร์เนียได้100 องศาเซลเซียสและความชื้นต่ำกว่า 35% [Ito et al., 1999]. ลดลงในระดับที่บวมและเพิ่มความต้านทานกับกิจกรรมของเอนไซม์ที่ได้รับในเรื่องนี้ "ความร้อนความชื้น" กระบวนการมีแนวโน้มที่จะ เป็นผลมาจากการก่อตัวของเพิ่มเติมcrystallites มีส่วนแบ่งของอะไมโลสที่รวมทั้งจากการสั่งซื้อและมีผลผูกพันโซ่ในภูมิภาคสัณฐาน[ฮูเวอร์และมานูเอล 1996] ในกรณีของแป้งมันฝรั่งแต่นี้ผลการดำเนินการในความผิดปกติของโครงสร้างเม็ด, การเปลี่ยนแปลงของรูปแบบผลึกจาก B- เพื่อ A- หรือ C- ชนิดและความไวต่อการเพิ่มขึ้นของเอนไซม์ย่อยสลาย[Kuge และมุระ, 1985] โครงสร้างผลึกกำลังเสื่อมโทรมระดับของผลึกแป้งลดลงและเอนริเก้คู่จะหยุดชะงักในภูมิภาครูปร่าง. นี้ในการเปิดผลในระดับที่ลดลงของเม็ดบวมอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นของ gelatinisation ของพวกเขาและความไวต่อการเพิ่มกิจกรรมของเอนไซม์[Gunaratne & ฮูเวอร์ 2002]

Results (Thai) 3:

ชนิดที่ 2 ป้องกันแป้งแป้ง 2
ทน ( RS 2 ) รวมถึง เม็ดแป้งดิบ
ของพืชบางชนิด เช่น มันฝรั่ง หรือกล้วย
ความต้านทานของแป้งมันดิบกับกิจกรรมของไมโลไลติกเอนไซม์ที่พบใน 1937
ครั้งแรกโดยนักวิทยาศาสตร์โปแลนด์ -
นาโอตนี่ [ นาโอตนี่ , 1938 ) โดย subjecting แป้งดิบของ
พันธุ์พืชมากมายเพื่อกิจกรรมของการเตรียมไมโลไลติก
,นาโอตนี่ได้สังเกตแป้งมันฝรั่ง

ผ่านเอนไซม์ในขอบเขตที่เล็ก . สี่สิบปี
ต่อมาผลที่คล้ายกันได้รับรายงานโดยนักวิจัยญี่ปุ่น
[ ฝูหวา et al . , 1977 ; ซูกิโมโตะ , 1980 )
การตรวจสอบต่อไปยังยืนยันผลลัพธ์ของพวกเขา [ Kelly et al . , 1995 ] .
ปรากฏการณ์ความต้านทานของแป้งดิบ
ไมโลไลติกเอนไซม์ของกิจกรรมได้เต็มสำรวจยัง
ความต้านทานของแป้งมันดิบที่ได้รับมาประกอบกับขนาดของเม็ด
จึงจำกัดพื้นที่ของของพวกเขาห้องพัก
กับเอนไซม์ [ แหวน et al . , 1988 ) ยัง ได้ข้าวอมิโลสสูง แป้ง ข้าวโพด ให้

ความต้านทานเดียวกันกับเอนไซม์อย่างหยาบ เม็ดแป้งมันฝรั่ง
ไม่ [ เพลนเชท et al . , 1995 ] การย่อยแป้งต้อง
เอนไซม์การดูดซับบนพื้นผิวของเม็ดสตาร์ช
[ leloup et al . , 1992 ) ขอบเขตของมันจะถูกกำหนดโดยขนาดและโครงสร้างของพื้นผิว
เม็ดแป้ง พื้นที่ผิวจำเพาะ
มันฝรั่งแป้งเม็ดจะเล็กกว่าของ
ธัญพืชแป้งไม่กี่ครั้ง ดูเหมือนว่าดังนั้น ที่ลดระดับของเอนไซม์มาก

การดูดซับบนพื้นผิวของฝรั่งแป้งเม็ดกว่าบนพื้นผิวของเม็ดแป้งธัญพืช
อาจจะมีเหตุผลที่แตกต่างในกลุ่ม
พวกแป้งกับกิจกรรมของกลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตย . ไม่มี
ความสัมพันธ์ได้ อย่างไรก็ตาม มีรายงานระหว่าง
ขอบเขตของเอนไซม์การดูดซับบนเม็ดแป้งที่แตกต่างกันและระดับของการย่อย
[ & robyt คิมูระ , 1995 ]

.แป้งมันฝรั่งมีปริมาณค่อนข้างสูงของอะไมโลเพคติน
และแสดงให้เห็นถึงระดับที่ค่อนข้างสูงของชอกี .
ไมโลไลติกเอนไซม์แรกทำให้ภูมิภาคสัณฐาน
จึงได้ผลึกของเม็ดแป้งมันสำปะหลัง
ได้รับเหตุผลในการต้านทานต่อกิจกรรมของเอนไซม์เหล่านั้น
. ยัง ระดับความเป็นผลึกไม่ใช่
แป้งมักจะเชื่อมโยงกับความต้านทานของกิจกรรมของกลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตย .
ธัญพืชแป้งลักษณะโดยมีความเป็นผลึกสูง
องศา ( พิมพ์ ) , มีความไวต่อเอนไซม์ เทียบ
กับแป้งมัน ( ประเภท B ) แสดงให้เห็นถึงสองเท่า
ลดระดับความเป็นผลึก ซึ่งทนต่อการย่อยเอนไซม์
[ quingley et al . 2541 ] การเพิ่มปริมาณอะไมโลส