For the aliphatic amino acids, side

For the aliphatic amino acids, side chain surface area also influences the overall hydrophobicity of the residue. The hydrophobicity of aliphatic molecules, in general, has been correlated with their exposed surface area. Hansch and Coats (1970) have made the generalization that the Gfrom a nonpolar solvent, like n-octanol, to water increases by about 0.68 kcal/mol for every methylene group added to an aliphatic structure. While this is an oversimplification, it serves as a useful rule of thumb for predicting the relative hydrophobicities of structurally related molecules. This relationship between surface area and hydrophobicity holds not only for the amino acids that line the binding pocket of an enzyme, but also for the substrate and inhibitor molecules that might bind in that pocket.

Results (Thai) 1:

สำหรับกรดอะมิโน aliphatic พื้นที่ผิวด้านห่วงโซ่ยังมีอิทธิพลต่อ hydrophobicity โดยรวมของสารตกค้าง ไฮโดรของโมเลกุล aliphatic โดยทั่วไปได้รับความสัมพันธ์กับพื้นที่ผิวสัมผัสของพวกเขา Hansch และเสื้อโค้ท (1970) ได้ทำหลักเกณฑ์ที่ Gfrom ตัวทำละลายไม่มีขั้วเช่น n-octanol, การเพิ่มขึ้นของน้ำประมาณ 0.68 kcal / mol สำหรับทุกกลุ่มเมทิลีนเพิ่มไปโครงสร้าง aliphatic ขณะนี้เป็นเปลือกมันทำหน้าที่เป็นกฎที่มีประโยชน์ของหัวแม่มือสำหรับการทำนาย hydrophobicities ญาติของโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับการก่อสร้าง ความสัมพันธ์ระหว่างพื้นที่ผิวและ hydrophobicity นี้ถือไม่เพียง แต่สำหรับกรดอะมิโนที่สายกระเป๋าผูกพันของเอนไซม์ แต่ยังสำหรับพื้นผิวและยับยั้งโมเลกุลที่อาจผูกในกระเป๋าที่

Results (Thai) 2:

สำหรับกรดอะมิโน aliphatic, พื้นผิวห่วงโซ่ด้านข้างยังมีผลต่อการไฮโดรของสารตกค้างโดยรวม. การกลั่นของโมเลกุล aliphatic โดยทั่วไปได้รับความสัมพันธ์กับพื้นที่ผิวสัมผัสของพวกเขา Hansch และเสื้อโค้ท (๑๙๗๐) ได้ทำให้ทั่วไปว่า Gfrom ตัวทำละลายที่ไม่มีขั้วเช่น n-octanol, การเพิ่มขึ้นของน้ำโดยประมาณ๐.๖๘ kcal/mol สำหรับทุกกลุ่มเมทิลีเพิ่มให้กับโครงสร้าง aliphatic ในขณะที่นี้เป็นตัวอย่างมากเกินไป, มันทำหน้าที่เป็นกฎที่เป็นประโยชน์ของหัวแม่มือสำหรับการทำนายญาติของโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับโครง. ความสัมพันธ์นี้ระหว่างพื้นที่ผิวและไฮโดรไม่เพียงแต่สำหรับกรดอะมิโนที่บรรทัดที่ผูกไว้ของเอนไซม์, แต่ยังสำหรับพื้นผิวและโมเลกุลยับยั้งที่อาจผูกไว้ในกระเป๋าที่.

Results (Thai) 3:

สำหรับ aliphatic กรดอะมิโนพื้นที่ผิวจำเพาะของโซ่ด้านข้างยังมีผลต่อสมบัติไฮโดรโฟบิกของกลุ่มที่เหลืออยู่ โดยทั่วไปการไฮโดรโฟบิกของโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับพื้นที่ผิวสัมผัส ฮันช์และ cots สรุปได้ว่าเกี่ยวกับ 0.68 KLM บัญชีสำหรับแต่ละกลุ่มเมทิลเลชันเพิ่มโครงสร้างของอะลิฟาติกเพิ่มขึ้นจากตัวทำละลายที่ไม่มีขั้วเช่น n-octanol กับน้ำ แม้ว่านี้เป็นคำอธิบายที่ง่ายเกินไปมันเป็นวิธีที่มีประโยชน์เพื่อทำนายพฤติกรรมไฮโดรโฟบิกสัมพัทธ์ของโมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับโครงสร้าง ความสัมพันธ์ระหว่างพื้นที่ผิวและไฮโดรโฟบิกไม่เพียงแต่ใช้กับกรดอะมิโนที่จัดเรียงในเอนไซม์ผูกพันแคปซูลแต่ยังใช้กับพื้นผิวและสารยับยั้งโมเลกุลที่อาจจะผูกพัน