2.4. Colour (myoglobin proteins)Myo

2.4. Colour (myoglobin proteins)
Myoglobin has been identified in exudate by gel-electrophoresis,
accounting in part for the change in the colour stability of meat
after freezing and thawing (Añón & Cavelo, 1980). It has also been
reported that denaturation of the globin moiety of the myoglobin
molecule takes place at some stage during freezing, frozen storage
and thawing (Calvelo, 1981). The denaturation leads to an increased
susceptibility of myoglobin to autoxidation and subsequent loss of
optimum colour presentation. This theory has been verified by
many authors by comparing the degree of bloom and the ability of
the meat to resist oxidation to metmyoglobin during refrigerated
storage post freeze/thaw (Abdallah, Marchello, & Ahmad, 1999;
Farouk & Swan, 1998; Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990; Lanari &
Zaritzky, 1991; Leygonie, Britz, & Hoffman, 2011; Marriott, Garcia,
Kurland, & Lee, 1980; Otremba, Dikeman, & Boyle, 1999).
The existence of an enzyme system capable of reducingmetmyoglobin
back to myoglobin was proposed by Livingston and Brown (1981)
andwas termed themetmyoglobin reducing activity (MRA). The theory
is that in freshmuscle the enzyme is very active and the metmyoglobin
formed is quickly reduced to deoxymyoglobin and oxygenated back
to oxymyoglobin, thereby retaining the bloomed colour. However, as
the meat ages or is frozen, the activity of the MRA is decreased and
metmyoglobin begins to accumulate on the surface of the meat at a
rapid rate (Abdallah et al., 1999). Also, MRA and/or co-factors, such as
NADH, could be ‘lost’ from the post mortem sarcoplasmic environment
by leaching as exudate during thawing, and/or due to oxidation,
and/or be used by reactions unrelated to MRA, which will all contribute
to accelerated oxidation and loss of bloom (Abdallah et al., 1999). For
example, it is known that β-hydroxyacyl CoA-dehydrogenase (HADH)
is released from the mitochondrion cytoplasm during freezing and
thawing. This enzyme utilises NADH and would thus result in faster
inactivation of MRA (Abdallah et al., 1999; Lawrie, 1998).
All forms of oxidation are considered to be associated with one
another. Thus, when lipid oxidation is initiated it results in the formation
of pro-oxidants capable of reacting with oxymyoglobin, which
in turn leads to metmyoglobin formation. The same logic applies to
protein oxidation (Farouk & Swan, 1998). Oxidation can consequently
be compared to a chain reaction within meat, initiated by the lipid
fraction and carried over to the myoglobin fraction. Hence, if lipid
oxidation were accelerated by frozen storage, this would increase
the quantity of free radicals present, leading to an increased rate
of myoglobin oxidation. If the MRA has become less effective in combating
oxidation, this would explain why a more rapid decrease in
colour stability is observed post-freezing in meat subjected to chilled
retail display (Xiong, 2000).

Results (Thai) 1:

2.4. สี (ไมโยโกลบินโปรตีน)ไมโยโกลบินมีการระบุใน exudate electrophoresis เจลบัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีเนื้อหลังจากแช่แข็ง และ thawing (Añón & Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังได้รายงานว่า denaturation moiety globin ของไมโยโกลบินโมเลกุลเกิดขึ้นได้ในระหว่างการแช่แข็ง แช่แข็งเก็บและ thawing (Calvelo, 1981) Denaturation ที่นำไปสู่การเพิ่มความไวของไมโยโกลบิน autoxidation และสูญเสียตามมานำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ถูกตรวจสอบโดยผู้เขียนมาก โดยเปรียบเทียบระดับของบลูมและความสามารถของเนื้อเพื่อต่อต้านการออกซิเดชันเพื่อ metmyoglobin ระหว่างรเออร์เก็บลง ตรึง/thaw (Abdallah, Marchello และ Ahmad, 1999Farouk และสวอน 1998 Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990 Lanari และZaritzky, 1991 Leygonie, Britz, & แมน 2011 แมริออท การ์เซียKurland, & Lee, 1980 Otremba, Dikeman และ บอยล์ 1999)การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์สามารถ reducingmetmyoglobinกลับไปไมโยโกลบินซึ่งถูกเสนอ โดย Livingston และบราวน์ (1981)andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎีคือ ว่า ใน freshmuscle ที่เอนไซม์อยู่มาก และ metmyoglobinเกิดขึ้นอย่างรวดเร็วได้ลดลงเป็น deoxymyoglobin และ oxygenated กลับการ oxymyoglobin เพื่อรักษาสีบัวบาน อย่างไรก็ตาม เป็นเนื้ออายุ หรือถูกแช่แข็ง การ MRA จะลดลง และmetmyoglobin เริ่มสะสมบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์ที่เป็นอย่างรวดเร็วอัตรา (Abdallah et al., 1999) ยัง MRA หรือ ปัจจัยร่วม เช่นNADH อาจจะ 'หายไป' จากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic mortem ไปรษณีย์โดยละลายเป็น exudate ระหว่าง thawing และ/หรือ จาก ออกซิเดชันหรือจะใช้ปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA ซึ่งทั้งหมดจะมีส่วนการเร่งออกซิเดชันและการสูญเสียของบลูม (Abdallah et al., 1999) สำหรับตัวอย่าง เป็นที่รู้จักกันว่าβ-hydroxyacyl CoA dehydrogenase (HADH)ออกจากไซโทพลาซึม mitochondrion ระหว่างจุดเยือกแข็ง และthawing เอนไซม์นี้ utilises NADH และจะดังนั้นทำได้เร็วขึ้นยกเลิกการเรียกของ MRA (Abdallah et al., 1999 Lawrie, 1998)ออกซิเดชันในทุกรูปแบบจะถือเป็นเกี่ยวข้องกับอื่น ดังนั้น เมื่อเริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมัน จะส่งผลในการก่อตัวของความสามารถในการปฏิกิริยากับ oxymyoglobin, pro อนุมูลอิสระซึ่งจะนำไปสู่กำเนิด metmyoglobin ใช้ตรรกะเดียวกันออกซิเดชันของโปรตีน (Farouk และสวอน 1998) ออกซิเดชันสามารถดังนั้นเปรียบเทียบปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ เริ่มต้น ด้วยกระบวนการเศษส่วน และการเศษไมโยโกลบิน ดังนั้น ถ้าไขมันออกซิเดชันถูกเร่ง โดยการเก็บน้ำแข็ง นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระปัจจุบัน นำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดออกซิเดชันไมโยโกลบิน ถ้า MRA มีมีผลน้อยในการต่อสู้กับออกซิเดชัน นี้จะอธิบายเหตุผลที่ลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นความมั่นคงสีจะสังเกตหลังแช่แข็งในเนื้อต้องเย็นถึงขายปลีกแสดง (หยง 2000)

Results (Thai) 2:

2.4 สี (โปรตีน myoglobin)
Myoglobin ได้รับการระบุในสารหลั่งจากเจลอิเล็ก,
การบัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีของเนื้อหลังจากการแช่แข็งและละลาย (อานนท์และ Cavelo, 1980)
ก็ยังได้รับรายงานว่าสูญเสียสภาพธรรมชาติของครึ่ง globin ของ myoglobin โมเลกุลที่เกิดขึ้นในขั้นตอนระหว่างการแช่แข็งที่เก็บแช่แข็งและละลาย (Calvelo, 1981) denaturation นำไปสู่การเพิ่มความไวของmyoglobin จะปฏิกิริยาออกซิเดชันและการสูญเสียที่ตามมาของการนำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ได้รับการตรวจสอบโดยผู้เขียนหลายโดยการเปรียบเทียบระดับของบานและความสามารถของเนื้อสัตว์ที่จะต้านทานการเกิดออกซิเดชันที่จะmetmyoglobin ในช่วงเย็นหลังการจัดเก็บแช่แข็ง/ ละลาย (Abdallah, Marchello และอาหมัด 1999; ฟารุกและหงส์ 1998; Lanari, แลคควาและ Zaritzky, 1990; Lanari และZaritzky 1991; Leygonie, Britz และฮอฟแมน, 2011; แมริออทการ์เซีย, เคอร์แลนด์และลี 1980; Otremba, Dikeman และบอยล์, 1999). การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่มีความสามารถ ของ reducingmetmyoglobin กลับไป myoglobin ถูกเสนอโดยลิฟวิงสตันและบราวน์ (1981) andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎีที่อยู่ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและ metmyoglobin ที่เกิดขึ้นจะลดลงอย่างรวดเร็วเพื่อ deoxymyoglobin และออกซิเจนกลับไปoxymyoglobin จึงรักษาสี Bloomed อย่างไรก็ตามในขณะที่ทุกเพศทุกวัยเนื้อสัตว์หรือถูกแช่แข็งการทำงานของข้อตกลงที่จะลดลงและmetmyoglobin เริ่มที่จะสะสมบนพื้นผิวของเนื้อในอัตราที่รวดเร็ว(Abdallah et al., 1999) นอกจากนี้ข้อตกลงและ / หรือร่วมปัจจัยเช่นNADH อาจจะหายไปจากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic โพสต์ชันสูตรโดยการชะล้างเป็นสารหลั่งในระหว่างการละลายและ/ หรือเนื่องจากการเกิดออกซิเดชันและ/ หรือนำมาใช้โดยปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA, ซึ่งจะส่งผลต่อการเกิดออกซิเดชันและเร่งการสูญเสียของบลูม(Abdallah et al., 1999) สำหรับตัวอย่างที่เป็นที่รู้จักกันว่าβ-CoA hydroxyacyl-dehydrogenase (HADH) จะถูกปล่อยออกมาจากพลาสซึม mitochondrion ในระหว่างการแช่แข็งและละลาย เอนไซม์นี้จะใช้ NADH จึงจะส่งผลได้เร็วขึ้นการใช้งานของMRA (Abdallah et al, 1999;. ลอว์, 1998). ทุกรูปแบบของการเกิดออกซิเดชันมีการพิจารณาที่จะเชื่อมโยงกับคนอื่น ดังนั้นเมื่อเกิดออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระโปรความสามารถในการทำปฏิกิริยากับ oxymyoglobin ซึ่งจะนำไปสู่การก่อตัวmetmyoglobin ตรรกะเดียวกันกับการเกิดออกซิเดชันโปรตีน (ฟารุกและหงส์ 1998) ออกซิเดชันจึงสามารถนำมาเปรียบเทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ที่อยู่ในเนื้อสัตว์ที่ริเริ่มโดยไขมันส่วนและดำเนินการไปยังส่วนmyoglobin ดังนั้นหากไขมันออกซิเดชั่ถูกเร่งโดยการจัดเก็บแช่แข็งนี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระในปัจจุบันนำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดออกซิเดชันmyoglobin ถ้า MRA ได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับการเกิดออกซิเดชันนี้จะอธิบายว่าทำไมลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นในเสถียรภาพของสีเป็นที่สังเกตการโพสต์ในเนื้อสัตว์แช่แข็งภายใต้การแช่เย็นแสดงผลค้าปลีก(Xiong, 2000)

Results (Thai) 3:

2.4 . สีโปรตีน ( myoglobin )
ไมโอโกลบินได้รับการระบุในโปรตีนสูง โดยเจลอิเล็ก
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงสีมีเนื้อ
หลังจากการแช่แข็งและละลาย ( ñó N & cavelo , 1980 ) ก็ยังได้รับรายงานว่า (
ของโกลบินกึ่งหนึ่งของไมโอโกลบิน
โมเลกุลเกิดขึ้นในบางขั้นตอนในระหว่างแช่แข็ง แช่เย็น
และละลาย ( calvelo , 1981 )ที่นำไปสู่ความไวเพิ่มขึ้น (
ของไมโอโกลบินในอุตสาหกรรมและความสูญเสียที่ตามมาของ
นำเสนอสีสำหรับ ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันโดย
ผู้เขียนหลายคน โดยเปรียบเทียบระดับของ บลูม และ ความสามารถในการต้านออกซิเดชัน
เนื้อกับเมทไมโอโกลบินในตู้เย็น
กระเป๋าหลังแข็ง / ละลาย ( Abdallah , marchello & , Ahmad , 1999 ;
lanari ฟารุก &หงส์ , 1998 ; ,เบวิลักควา& zaritzky , 1990 ; lanari &
zaritzky , 1991 ; leygonie บริทซ์&ฮอฟแมน , , , 2011 ; โรงแรม การ์เซีย เคอร์แลนด์&
, ลี , 1980 ; otremba dikeman , & Boyle , 1999 ) .
การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่สามารถ reducingmetmyoglobin
กลับไลโพโปรตีนที่เสนอโดยลิฟวิงสตันและ สีน้ำตาล ( 1981 )
/ themetmyoglobin ดำเนินการลดกิจกรรม ( MRA ) ทฤษฎี
คือ ว่า ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและเกิดขึ้นได้อย่างรวดเร็วลดเมทไมโอโกลบิน
ตะแกรงหน้าหม้อรถยนต์ออกซิเจนกลับ
และเพื่ออ ซิไมโอโกลบินจึงรักษาบานสี อย่างไรก็ตาม ขณะที่
เนื้ออายุหรือถูกแช่แข็ง กิจกรรมของ มราลดลงและ
เมทไมโอโกลบินเริ่มสะสมบนผิวเนื้อที่
อย่างรวดเร็ว ( Abdallah et al . , 1999 ) นอกจากนี้MRA และ / หรือปัจจัยร่วม เช่น
NADH สามารถ ' หายไป ' จากการโพสต์หลักฐาน sarcoplasmic สิ่งแวดล้อม
โดยการชะละลายเป็นโปรตีนสูงในช่วง และ / หรือ เนื่องจากการเกิดออกซิเดชัน
และ / หรือใช้โดยปฏิกิริยากับ MRA ซึ่งจะช่วยเร่งการเกิดออกซิเดชัน
และการสูญเสียของบลูม ( Abdallah et al . , 1999 ) สำหรับ
ตัวอย่าง มันเป็นที่รู้จักกันว่า บีตา - hydroxyacyl COA dehydrogenase ( hadh )
ถูกปล่อยออกมาจากไมโทคอนเดรียไซโตพลาสซึมในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย การใช้เอนไซม์นี้จึงส่งผลและเร็ว
เมื่อของ MRA ( Abdallah et al . , 1999 ; ลอว์รี , 1998 ) .
ทุกรูปแบบของการออกซิเดชันจะถือเป็นที่เกี่ยวข้องกับหนึ่ง
อีก ดังนั้นเมื่อการออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มได้ผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระ
Pro ความสามารถในการทําปฏิกิริยากับอ ซิไมโอโกลบินซึ่ง
จะนำไปสู่การเกิดเมทไมโอโกลบิน . ตรรกะเดียวกันกับ
ออกซิเดชันโปรตีน ( Farouk &หงส์ , 1998 ) ออกซิเดชันสามารถดังนั้น
เทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ ที่ริเริ่มโดยไขมัน
เศษส่วนและการดำเนินการไปยัง myoglobin เศษส่วน ดังนั้น ถ้าไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยแช่เย็น นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระ
ปัจจุบันนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของอัตรา
myoglobin ออกซิเดชัน ถ้าภายหลังได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
ปฏิกิริยานี้จะอธิบายสาเหตุการลดลงอย่างรวดเร็วใน
เสถียรภาพสีเป็นที่สังเกตกระทู้แช่แข็งเนื้อต้องแช่เย็น
แสดงค้าปลีก ( เซี่ยง , 2000 )