The hydrolysis of egg-white protein

The hydrolysis of egg-white protein precipitate (EWPP) with trypsin, chymotrypsin, and elastase was studied. The peptides obtained were determined
for their antioxidative properties. Chymotrypsin caused the most extensive degradation of EWPP. The degrees of hydrolysis (DHs) of the one‑hour
hydrolysates were 77.6%, 55.8%, and 43.3% for chymotrypsin, trypsin, and elastase, respectively. Only small peptides with molecular weights
of 5-10 kDa (74.2%) and

Results (Indonesian) 1:

Hidrolisis dari protein putih telur percepatan (EWPP) dengan tripsin, kimotripsin, dan elastase dipelajari. Peptida yang diperoleh bertekaduntuk sifat mereka antioxidative. Kimotripsin menyebabkan degradasi paling luas EWPP. Derajat hidrolisis (DHs) dari one‑hourhydrolysates adalah 77,6%, 55,8% dan 43,3% kimotripsin, tripsin dan elastase, masing-masing. Hanya kecil peptida dengan berat molekuldari 5-10 kDa (74,2%) dan < 3 kDa (25,6%) yang ditemukan di hidrolisat satu jam dengan kimotripsin, sedangkan produk dengan berat molekul tinggi(78 kDa, 37 kDa, 34 kDa, dan 78 kDa, masing-masing) serta kecil peptida yang diproduksi dengan elastase dan tripsin. Dalam jam berikutnya tingkathidrolisis melambat dan DHs hydrolysates akhir adalah 95,8%, 95.3% dan 79.9% untuk tripsin, kimotripsin, dan elastase. RP-HPLC profildari hydrolysates akhir menunjukkan perbedaan dalam hydrophobicity peptida yang dihasilkan. Hydrolysates semua dipamerkan lemah pemulungan aktivitasDPPH radikal.