Fig. 4. The fate of cellular misfol

Fig. 4. The fate of cellular misfolded protein is shown. (A) Nascent polypeptide chain is converted into folded protein. (B) Polypetide chain
reaches misfolded structure. (C) Native protein molecule is converted into misfolded structure due to specific mutation or cellular stress. (D)
In the first step Hsp 40 ⁄ 70 ⁄ 90 facilitate to direct them to the proteasomal pathway and the second step is ubiquitination of misfolded protein
assisted by E1 (ubiquitin activating enzyme), E2 (ubiquitin conjugating enzyme) & E3 (ubiquitin ligase). (E) Due to the damage of ubiquitin
enzymes, misfolded protein is directed to the aggregation pathway. (F) Misfolded protein enters into the proteasome system with the help
of ubiquitin complex. (G) Proteasome’s action degrades misfolded protein into small peptides and ubiquitin is regenerated. (H) Impaired proteasome
system couldn’t degrade misfolded protein. (I, J) The misfolded protein forms aggregate. (K) Cellular Hsp104 disaggregates the
compact aggregates and develop partially folded monomer with the assistance of Hsp70. (L) Partially folded protein is converted into native
protein by the action of Hsp60 chaperones. (M) Hsp104 and Hsp70 chaperones can directly convert compact aggregate into native monomeric
protein. (N) Aggregates or fibrillar amyloid may further interact each other to form plaque like structure and accumulates in the different
cellular space and becomes toxic and this toxicity formation cause amyloidosis class of disorders. (O) Non-toxic matured amyloid cause
Amyloidoses type disorders.

Results (Vietnamese) 2:

Sung. 4. Số phận của protein misfolded di động được hiển thị. (A) mới ra đời chuỗi polypeptide được chuyển thành protein gấp. (B) Polypetide chuỗi
đạt cấu trúc misfolded. (C) Native phân tử protein được chuyển thành cấu trúc misfolded do cụ thể đột biến fi c hoặc căng thẳng tế bào. (D)
Trong bước đầu tiên kinh HSP 40/70/90 tạo điều kiện để các em tới con đường proteasomal và bước thứ hai là ubiquitination protein misfolded
hỗ trợ bởi E1 (ubiquitin kích hoạt enzyme), E2 (ubiquitin conjugating enzyme) & E3 (ubiquitin ligase ). (E) Do những thiệt hại của ubiquitin
enzyme, protein misfolded là hướng đến con đường kết hợp. (F) misfolded protein đi vào hệ thống proteasome với sự giúp đỡ
của ubiquitin phức tạp. Hành động (G) proteasome của thoái hóa protein misfolded vào peptide nhỏ và ubiquitin được tái sinh. (H) proteasome Khiếm
hệ thống không thể làm suy giảm protein misfolded. (I, J) Các misfolded dạng protein tổng hợp. (K) Cellular Hsp104 phân tách các
uẩn nhỏ gọn và phát triển các phần gấp monomer với sự hỗ trợ của Hsp70. (L) protein Nhiều gấp được chuyển đổi thành nguồn gốc
protein do tác động của chaperone Hsp60. (M) Hsp104 và Hsp70 giám sát đi kèm có thể trực tiếp chuyển đổi tổng hợp nhỏ gọn vào monomeric nguồn gốc
protein. (N) uẩn hoặc fi amyloid brillar hơn nữa có thể tương tác với nhau để tạo thành mảng bám như cấu trúc và tích tụ trong khác nhau
không gian di động và trở nên độc và độc tính này hình thành nguyên nhân lớp amyloidosis rối loạn. (O) Không độc trưởng thành nguyên nhân amyloid
rối loạn loại Amyloidoses.