Molecular chaperones are composed o

Molecular chaperones are composed of several distinct
classes of sequence-conserved proteins, most of
which are stress inducible like heat shock proteins
(Hsp). Major classes of these Hsp are Hsp100 (in
E. coli, ClpA⁄B⁄X, HslU), Hsp90 (in E. coli, HtpG),
Hsp70 (in E. coli, DnaK), Hsp60 (in E. coli, GroEL)
and the small Hsps (in E. coli, IbpA ⁄B). These molecular
chaperones have important damage-control
functions during and following stress. Under in vitro
conditions, many chaperones, such as E. coli IbpB,
DnaK, DnaJ, GroEL, HtpG and SecB, and proteases
such as DegP, HslU and Ion can bind chemically
unfolded polypeptides and prevent aggregation [21,
110–112]. They are also involved in aggregate solubilization.
Stable aggregates are resistant to most ATPase
chaperone systems when functioning individually, for
example GroELS, Hsp90, ClpB, and low concentrations
of DnaK. Skowyra et al. [113] observed that the
DnaK chaperone system might reactivate some forms
of protein aggregate. It has been observed that
Hsp100, which includes Ipb, ClpA, HslU and ClpX in
E. coli, has disaggregation activity [114]. ClpA and
ClpX have been shown to destabilize some native
protein structures, allowing them through the central
cavity into the ClpP for proteolysis [114].

Results (Vietnamese) 1:

Phân tử chaperones bao gồm một số khác biệtCác lớp học của bảo toàn chuỗi protein, hầu hếtđó là căng thẳng inducible giống như nóng sốc protein(Hsp). Các lớp học lớn của Hsp là Hsp100 (trongE. coli, ClpA⁄B⁄X, HslU), Hsp90 (trong E. coli, HtpG),Hsp70 (trong E. coli, DnaK), Hsp60 (trong E. coli, GroEL)và Hsps nhỏ (trong E. coli, IbpA ⁄B). Những phân tửchaperones đã kiểm soát thiệt hại quan trọngCác chức năng trong thời gian và căng thẳng sau. Theo trong ống nghiệmđiều kiện, nhiều chaperones, chẳng hạn như E. coli IbpB,DnaK, DnaJ, GroEL, HtpG và SecB và proteasechẳng hạn như DegP, HslU và Ion có thể ràng buộc về mặt hóa họcunfolded polypeptid và ngăn chặn các tập hợp [21,110-112]. Họ cũng đang tham gia tổng hợp solubilization.Ổn định uẩn là đề kháng với hầu hết ATPaseđi kèm hệ thống khi hoạt động riêng lẻ, choVí dụ GroELS, Hsp90, ClpB, và nồng độ thấpcủa DnaK. Skowyra et al. [113] quan sát thấy rằng cácDnaK đi kèm hệ thống có thể kích hoạt lại một số hình thứcprotein tổng hợp. Nó đã được quan sát thấy rằngHsp100, bao gồm học, ClpA, HslU và ClpX trongE. coli, đã hoạt động disaggregation [114]. ClpA vàClpX đã được chứng minh để mất ổn định nguồn gốc một sốprotein cấu trúc, cho phép họ thông qua Trung tâmkhoang vào ClpP cho proteolysis [114].

Results (Vietnamese) 2:

Chaperone phân tử được tạo thành từ một vài khác biệt
lớp học của các protein tự-bảo tồn, hầu hết
đó là sự căng thẳng cảm ứng như protein sốc nhiệt
(HSP). Các lớp học chính của các HSP là Hsp100 (trong
E. coli, ClpA/B/X, HslU), Hsp90 (trong E. coli, HtpG),
Hsp70 (trong E. coli, DnaK), Hsp60 (trong E. coli, GroEL )
và Hsps nhỏ (trong E. coli, IbpA /B). Những phân tử
chaperone có thiệt hại kiểm soát quan trọng
chức năng trong và sau sự căng thẳng. Dưới in vitro
điều kiện, nhiều giám sát đi kèm, chẳng hạn như E. coli IbpB,
DnaK, DnaJ, GroEL, HtpG và SECB, và protease
như DegP, HslU và Ion có thể ràng buộc về mặt hóa học
polypeptide mở ra và ngăn chặn sự kết hợp [21,
110-112]. Họ cũng tham gia vào hòa tan tổng hợp.
Uẩn Ổn định kháng với hầu hết các ATPase
hệ thống đi kèm khi hoạt động riêng lẻ, cho
ví dụ GroELS, Hsp90, ClpB, và nồng độ thấp
của DnaK. Skowyra et al. [113] quan sát thấy rằng các
hệ thống đi kèm DnaK có thể kích hoạt lại một số hình thức
của tổng hợp protein. Nó đã được quan sát thấy rằng
Hsp100, trong đó bao gồm IPB, ClpA, HslU và ClpX trong
E. coli, có hoạt động phân tách [114]. ClpA và
ClpX đã được chứng minh là gây bất ổn cho một số tự nhiên
cấu trúc protein, cho phép họ thông qua các trung tâm
khoang vào ClpP cho sự phân giải protein [114].