AbstractGlucoamylase was immobilize

Abstract
Glucoamylase was immobilized onto chemically synthesized polyaniline after activation with glutaraldehyde (PANIG). The immobilized glucoamylase (PANIG-GA) presented better performance than free enzyme when submitted to heat treatment, showing a 10 °C decrease on the optimal assay temperature. The pH profile of the immobilized and free enzyme revealed similar behaviour, although PANIG-GA exhibited higher stability in the alkaline range (from pH 8.0 to 10). The KM value of free enzyme for starch (4.76 mg mL−1) was higher than that of the immobilized glucoamylase (0.43 mg mL−1) whereas Vmax was lower for the immobilized glucoamylase (0.95 μmol min−1) preparation than free enzyme (8.58 μmol min−1). Thin layer chromatography (TLC) showed that no changes was observed between free and immobilized enzyme starch hydrolysis products

Results (Thai) 1:

นามธรรม glucoamylase
ถูกตรึงบน polyaniline สังเคราะห์ทางเคมีหลังจากที่ยืนยันการใช้งานกับ Glutaraldehyde (panig) glucoamylase ตรึง (panig-GA) นำเสนอประสิทธิภาพที่ดีขึ้นกว่าเอนไซม์ฟรีเมื่อส่งไปยังการรักษาความร้อนแสดงให้เห็นถึง 10 ° C ลดลงเมื่ออุณหภูมิทดสอบที่ดีที่สุด รายละเอียดค่าพีเอชของเอนไซม์ตรึงและฟรีเปิดเผยพฤติกรรมที่คล้ายกันแม้ว่า panig-ga แสดงความมีเสถียรภาพสูงขึ้นในช่วงที่เป็นด่าง (pH จาก 8.0-10) มูลค่าทางของเอนไซม์ฟรีสำหรับแป้ง (4.76 mg ml-1) สูงกว่าของ glucoamylase ตรึง (0.43 mg ml-1) ในขณะที่ VMAX เป็นที่ต่ำกว่าสำหรับ glucoamylase ตรึง (0.95 ไมโครโมลนาที-1) การเตรียมเอนไซม์กว่าฟรี ( 8.58 ไมโครโมลนาที-1)รชั้นบาง (TLC) พบว่าไม่มีการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นระหว่างเอนไซม์แป้งฟรีและตรึงผลิตภัณฑ์ไฮโดรไลซิ

Results (Thai) 2:

นามธรรม
Glucoamylase ถูกตรึงบน polyaniline สังเคราะห์สารเคมีหลังจากเปิดใช้งานกับ glutaraldehyde (PANIG) Glucoamylase เอนไซม์ (PANIG-GA) นำเสนอประสิทธิภาพที่ดีกว่าฟรีเอนไซม์เมื่อส่งไปบำบัดความร้อน แสดงลดลง 10 ° C ในอุณหภูมิทดสอบที่เหมาะสม ค่า pH ของเอนไซม์เอนไซม์ และฟรีเปิดเผยพฤติกรรมที่คล้ายกัน แม้ว่า PANIG GA จัดแสดงความมั่นคงสูงในช่วงด่าง (จากค่า pH 8.0 ถึง 10) ค่า KM ของเอนไซม์ฟรีสำหรับแป้ง (4.76 มิลลิกรัม mL−1) สูงกว่าของ glucoamylase เอนไซม์ (0.43 มิลลิกรัม mL−1) ขณะ Vmax ถูกกว่าสำหรับการเตรียม (0.95 μmol min−1) glucoamylase เอนไซม์เอนไซม์อิสระ (8.58 μmol min−1) บางชั้น chromatography (TLC) แสดงให้เห็นว่า เปลี่ยนแปลงไม่ถูกตรวจสอบระหว่างผลิตภัณฑ์ฟรี และเอนไซม์เอนไซม์แป้งไฮโตรไลซ์

Results (Thai) 3:

นามธรรม
glucoamylase เป็นศักตรูบน polyaniline เคมีสังเคราะห์ความถี่หลังจากการเปิดใช้งานด้วย glutaraldehyde ( panig ) ศักตรู glucoamylase ( panig - , GA )ที่นำเสนอ ประสิทธิภาพ การทำงานที่ดีขึ้นมากกว่าเอนไซม์แบบไม่เสียค่าบริการเมื่อยื่นเพื่อการบำบัดความร้อนลดลงแสดง C 10 °ใน อุณหภูมิ ที่พยายามดีที่สุด ส่วนกำหนดค่า pH ของเอนไซม์ศักตรูและแบบไม่เสียค่าบริการที่เปิดเผยพฤติกรรมความเหมือนแม้ว่า panig - ga ,ร่วมแสดงนิทรรศการความมั่นคงสูงกว่าในช่วงอัลคาไลน์(จากค่า pH 8.0 - 10 ) ที่กิโลเมตรมูลค่าของเอนไซม์แบบไม่เสียค่าบริการสำหรับแป้ง( 4.76 มก.มล. - 1 )อยู่ที่ระดับสูงกว่าที่ศักตรู glucoamylase ( 0.43 ต่อมก.มล. - 1 )ขณะที่ vmax อยู่ในระดับต่ำสำหรับที่ศักตรู glucoamylase ( 0.95 μmol นาที - 1 )การเตรียมการมากกว่าเอนไซม์แบบไม่เสียค่าบริการ( 8.58 μmol นาที - 1 )บางชั้น chromatography ( tlc )แสดงให้เห็นว่าไม่มีการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นระหว่างแบบไม่เสียค่าบริการและศักตรูเอนไซม์แป้งหลักด้วย ผลิตภัณฑ์