Large multidomain proteins have bee

Large multidomain proteins have been found to
form a misfolded structure and aggregated mass during
in vitro refolding [109]. The cellular environment is
crowded with proteins and other macromolecules, and
so the chance of a newly synthesized unfolded protein
forming aggregates is greater in vivo than in vitro.
Cellular molecular chaperones are proteins that change

Results (Vietnamese) 1:

Protein multidomain lớn đã được tìm thấytạo ra một cơ cấu gập và tổng hợp khối lượng trongtrong ống nghiệm refolding [109]. Môi trường di độngđông đúc với protein và các đại phân tử, vànhư vậy là cơ hội của một tổng hợp mới unfolded proteinhình thành các uẩn là hơn trong vivo trong ống nghiệm.Tế bào phân tử chaperones là protein mà thay đổi

Results (Vietnamese) 2:

Protein multidomain lớn đã được tìm thấy để
tạo thành một cấu trúc misfolded và khối lượng tổng hợp trong quá trình
in vitro refolding [109]. Các môi trường di động được
đông đúc với protein và các phân tử khác, và
vì vậy cơ hội của một protein mở ra mới tổng hợp
hình thành cốt liệu lớn trong cơ thể hơn trong ống nghiệm.
Chaperone phân tử di động là các protein thay đổi