system is ubiquitous from bacteria

system is ubiquitous from bacteria to mammals. The
Hsp40 family regulates the chaperone activity of the
Hsp family by upregulating their ATPase activity
[121]. A classic in vivo experiment was performed on
Drosophila melanogaster [8] in which human Hsp70
was overexpressed. Complete suppression of the polyQ
neurodegenerative disorder, which causes an external
eye defect, took place. Overexpression of Hsp70 suppressed
neurodegeneration and increased the lifespan
of the fruit fly by twofold. The same experiment was
later performed in mammals. In a mouse model,
Hsp70 was overexpressed and found to be effective for
type 1 spinocerebellar ataxin (SCA1) disease [103]. It
has also been suggested that the chaperones Hsp70
and Hsp40 may play a role in some human neurodegerarative
disorders like PD and AD [122]. Hsp70
molecular chaperone was reported to mitigate dopaminergic
neuron loss induced by a-synuclein protein in
in vivo studies in a Drosophila model. Overexpression
of Hsp70 also suppresses a-synuclein neurotoxicity.
Many wild-type proteins fold inefficiently in the ER,
even with the help of Hsp40, Hsp70 and Hsp90 which
facilitate the refolding or retrotranslocation of misfold

Results (Vietnamese) 1:

Hệ thống là phổ biến từ vi khuẩn đến động vật có vú. CácGia đình Hsp40 quy định về các hoạt động đi kèm của cácHSP gia đình bởi upregulating của họ hoạt động ATPase[121]. một thử nghiệm tại vivo cổ điển được thực hiện trênDrosophila melanogaster [8] trong đó con người Hsp70được overexpressed. Đàn áp hoàn chỉnh polyQrối loạn thần kinh, gây ra các thiết bị ngoàimắt khiếm khuyết, đã diễn ra. Tế đàn áp Hsp70neurodegeneration và tăng tuổi thọcủa bay trái cây bởi gấp đôi. Các thử nghiệm tương tự đãsau đó thực hiện ở động vật có vú. Trong một mô hình chuột,Hsp70 đã overexpressed và thấy có hiệu quả nhấtloại 1 bệnh spinocerebellar ataxin (SCA1) [103]. Nócũng được đề nghị mà chaperones Hsp70và Hsp40 có thể đóng một vai trò trong một số neurodegerarative của con ngườicác rối loạn như PD và quảng cáo [122]. Hsp70chaperone phân tử đã được báo cáo để giảm thiểu dopaminergictế bào thần kinh thiệt hại gây ra bởi một synuclein protein trongtrong vivo các nghiên cứu trong một mô hình Drosophila. Tếcủa Hsp70 cũng ngăn chặn một synuclein neurotoxicity.Nhiều loại hoang protein gấp inefficiently tại phòng cấp cứu,ngay cả với sự giúp đỡ của Hsp40, Hsp70, Hsp90 màtạo điều kiện cho các refolding hoặc retrotranslocation misfold

Results (Vietnamese) 2:

Hệ thống được phổ biến từ vi khuẩn đến động vật có vú. Các
gia đình Hsp40 điều hòa hoạt động đi kèm của
gia đình HSP bởi upregulating hoạt động ATPase của họ
[121]. Một cổ điển trong thí nghiệm in vivo đã được thực hiện trên
ruồi giấm Drosophila melanogaster [8], trong đó con người Hsp70
được biểu hiện quá mức. Toàn bộ đàn áp của polyQ
rối loạn thoái hóa thần kinh, gây ra một bên ngoài
khiếm khuyết mắt, đã diễn ra. Quá mức của Hsp70 ức chế
thoái hóa thần kinh và tăng tuổi thọ
của ruồi đục quả bằng cách gấp đôi. Các thí nghiệm tương tự đã được
sau đó thực hiện ở động vật có vú. Trong một mô hình chuột,
Hsp70 được biểu hiện quá mức và thấy có hiệu quả đối với
loại 1 spinocerebellar ataxin (SCA1) bệnh [103]. Nó
cũng đã được gợi ý rằng các chaperone Hsp70
và Hsp40 có thể đóng một vai trò trong một số neurodegerarative nhân
rối loạn như PD và AD [122]. Hsp70
chaperone phân tử đã được báo cáo để giảm nhẹ dopaminergic
mất tế bào thần kinh gây ra bởi một-synuclein protein trong
in vivo nghiên cứu trong một mô hình ruồi giấm. Biểu hiện quá mức
của Hsp70 cũng ức chế một-synuclein độc thần kinh.
Nhiều protein hoang dại gấp inef fi ciently trong ER,
ngay cả với sự giúp đỡ của Hsp40, Hsp70 và Hsp90 đó
tạo thuận lợi cho refolding hoặc retrotranslocation của misfold