An example of the importance of pro

An example of the importance of protein quaternary structure comes from examination of the biological activity of hemoglobin. Hemoglobin is the protein in blood that is responsible for transporting oxygen from the lungs to the muscles (as well as transporting carbon dioxide in the opposite direction). The active unit of hemoglobin is a heterotetramer, composed of two subunits and two subunits. Each of these four subunits contains a heme cofactor (see Section 3.7) that is capable of binding a molecule of oxygen. The affinity of the heme for oxygen depends on the quaternary structure of the protein and on the state of oxygen binding of the heme groups in the other three subunits (a property known as cooperativity). Because of the cooperativity of oxygen binding to the hemes, hemoglobin molecules almost always have all four heme sites bound to oxygen (the oxy form) or all four heme sites free of oxygen (the deoxy form); intermediate forms with one, two, or three oxygen molecules bound are almost never observed.

Results (Thai) 2:

ตัวอย่างของความสำคัญของโครงสร้างแอมโมเนียโปรตีนมาจากการตรวจสอบของกิจกรรมทางชีวภาพของฮีโมโกลบิน. ฮีโมโกลบินเป็นโปรตีนในเลือดที่มีความรับผิดชอบในการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังกล้ามเนื้อ (เช่นเดียวกับการขนส่งก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ในทิศทางตรงกันข้าม). หน่วยงานของฮีโมโกลบินเป็น heterotetramer ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยและสองหน่วยย่อย แต่ละสี่หน่วยย่อยเหล่านี้มีโคลีปัจจัย heme (ดูส่วน๓.๗) ที่สามารถผูกโมเลกุลของออกซิเจนได้ ความสัมพันธ์ของ heme สำหรับออกซิเจนขึ้นอยู่กับโครงสร้างแอมโมเนียของโปรตีนและในรัฐของการผูกออกซิเจนของกลุ่ม heme ในอีกสามหน่วยย่อย (คุณสมบัติที่เรียกว่า cooperativity). เนื่องจากการ cooperativity ของออกซิเจนที่มีผลผูกพันกับ hemes, โมเลกุลฮีโมโกลบินมักจะมีทั้งหมดสี่เว็บไซต์ที่ถูกผูกไว้กับออกซิเจน (รูปแบบ oxy) หรือทั้งหมดสี่เว็บไซต์ฟรีออกซิเจน (รูปแบบ deoxy); รูปแบบกลางที่มีหนึ่ง, สอง, หรือสามโมเลกุลออกซิเจนที่ถูกผูกไว้เกือบจะไม่เคยสังเกต.

Results (Thai) 3:

ตัวอย่างหนึ่งของความสําคัญของโครงสร้างเตตระเมอร์ของโปรตีนที่ได้มาจากการตรวจสอบกิจกรรมทางชีวภาพของฮีโมโกลบิน ฮีโมโกลบินเป็นโปรตีนในเลือดที่รับผิดชอบในการขนส่งออกซิเจนจากปอดไปยังกล้ามเนื้อและคาร์บอนไดออกไซด์ในทิศทางตรงกันข้าม หน่วยที่ใช้งานของฮีโมโกลบินเป็น heterotetramer ประกอบด้วยสองหน่วยย่อยและสองหน่วยย่อย แต่ละหน่วยย่อยเหล่านี้ประกอบด้วยฮีโมโกลบินปัจจัยเสริมที่เห็นส่วนที่สาม.7 ซึ่งสามารถผูกกับโมเลกุลออกซิเจน ความสัมพันธ์ระหว่างฮีโมโกลบินและออกซิเจนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนและออกซิเจนผูกพันของกลุ่มฮีโมโกลบินในอีกสามหน่วย เนื่องจากความร่วมมือระหว่างออกซิเจนและฮีโมโกลบินโมเลกุลมักจะมีเกือบทั้งหมดสี่ฮีโมโกลบินเว็บไซต์ผูกพันกับออกซิเจนหรือทั้งหมดสี่ฮีโมโกลบินเว็บไซต์ไม่มีออกซิเจนในรูปแบบของออกซิเจนและเกือบจะไม่เคยเห็นในรูปแบบกลางผูกพันกับหนึ่งสองหร