2.3. Oxidation of lipids and protei

2.3. Oxidation of lipids and protein
The final temperature to which meat is frozen and stored determines
the amount of unfrozen water that remains available for chemical
reactions to proceed. Petrović (1982) showed that biochemical
reactions could still take place in meat frozen and stored at temperatures
higher than −20 °C, since sufficient unfrozen water remained
available at these temperatures for such reactions to occur. The optimum
temperature for the frozen storage of meat has been reported
to be −40 °C, as only a very small percentage of water is unfrozen
at this point (Estévez, 2011). This fraction of water is believed to be
bound to other food constituents and thus is chemically inactive
(Nesvadba, 2008; Singh & Heldman, 2001). The freezing of the
water fraction also causes an increase in the solute concentration
both intracellularly and extracellularly, which is thought to be the
reason for the increased chemical reactivity during frozen storage
(Fennema, 1975). The ice crystals, depending on their size and location,
will disrupt the muscle cells, resulting in the release of mitochondrial
and lysosomal enzymes into the sarcoplasm (Hamm, 1979).
The fraction of unfrozen water is also important in terms of oxidation,
since chemical reactions can occur during frozen storage that
initiate primary lipid oxidation (peroxidation) in the meat. This can
lead to radical secondary lipid oxidation upon thawing (Owen &
Lawrie, 1975) leading to adverse changes in colour, odour, flavour
and healthfulness. This phenomenon has been demonstrated by
Akamittath, Brekke, and Schanus (1990) and Hansen et al. (2004),
who reported accelerated lipid oxidation in frozen–thawed meat
that was subjected to a refrigerated shelf-life study.
The quality of the secondary products of lipid oxidation is generally
measured using the thiobarbituric acid reactive substances
(TBARS) method. These secondary products cause rancid, fatty, pungent
and other off-flavours. The development of these flavours was
noted by Vieira et al. (2009), who stated that TBARS of fresh meat
were significantly lower than meat stored for 90 days at −20 °C.
Such observations indicate that frozen storage is not necessarily sufficient
to prevent oxidation from occurring. Although peroxidation
was not measured in the aforementioned study, it would be expected
that primary lipid oxidation would cease at such low temperatures
by 90 days and secondary lipid oxidation would commence, which
should be detected by the TBARS method. Benjakul and Bauer
(2001) also found that freezing and thawing of muscle tissue resulted
in accelerated TBARS accumulation and attributed this finding to the
damage of cell membranes by ice crystals and the subsequent release
of pro-oxidants, especially the haem iron. There is also increasing
evidence to indicate that lipid oxidation takes place primarily at the
cellular membrane level and not in the triglyceride fraction. Therefore,
lipid oxidation has been reported in both lean and fatty meats
(Thanonkaew, Benjakul, Visessanguan, & Decker, 2006).
Protein oxidation can be linked to any of the pro-oxidative factors,
such as oxidised lipids, free radicals, haem pigments and oxidative
enzymes. Malonaldehyde is one of the substrates that react with protein
derivatives to form carbonyls (ketones and aldehydes) (Xiong,
2000). Protein and lipid oxidation are, therefore, undoubtedly interlinked.
Protein oxidation in meat may lead to decreased eating quality
due to reduced tenderness and juiciness, flavour deterioration and
discolouration (Rowe, Maddock, O'Lonergan, & Huff-Lonergan, 2004).
These changes are partially due to the formation of protein aggregates
through both non-covalent and covalent intermolecular bonds as reactive
oxygen species (ROS) attack the proteins. Other common changes
in oxidised proteins include amino acid destruction; protein unfolding;
increased surface hydrophobicity; fragmentation and protein crosslinking.
These all lead to the formation of protein carbonyls (Benjakul
et al., 2003; Liu, Xiong, & Butterfield, 2000; Xia, Kong, Liu, & Liu, 2009).
Freezing and thawing cause damage to the ultrastructure of the
muscle cells with the ensuing release of mitochondrial and lysosomal
enzymes, haem iron and other pro-oxidants. These increase the
degree and rate of protein oxidation (Xiong, 2000). The amino acid
residues that are mainly involved in these reactions are lysine, threonine
and arginine, the oxidation of which leads to the polymerisation
of proteins as well as peptide scission (Liu et al., 2000; Xia et al., 2009;
Xiong, 2000). These amino acids are mainly found in the myofibrillar
proteins, which account for 55–65% of total muscle protein and are
responsible for the majority of the physicochemical properties of
muscle foods (Xia et al., 2009). Protein oxidation destabilises the protein
matrix leading to increased toughness, loss of water-binding
capacity and loss in protein solubility. The water-holding capacity
of meat that has undergone protein oxidation decreases due to the
shrinkage of the inter-filamental spaces, as the oxidation of the myofibrillar
proteins leads to the aggregation and coagulation of myosin
and actin. The shrinkage of the inter-filamental space results in an
increase in the extracellular space, thus decreasing the capillary
force that holds the water in the inter-filamental space. The other
oxidative changes to the proteins also decrease their ability to hold
water and hence the water leaches out of the meat as exudate (Lui,
Xiong, & Chen, 2010).
2.4. Colour (myoglobin proteins)
Myoglobin has been identified in exudate by gel-electrophoresis,
accounting in part for the change in the colour stability of meat
after freezing and thawing (Añón & Cavelo, 1980). It has also been
reported that denaturation of the globin moiety of the myoglobin
molecule takes place at some stage during freezing, frozen storage
and thawing (Calvelo, 1981). The denaturation leads to an increased
susceptibility of myoglobin to autoxidation and subsequent loss of
optimum colour presentation. This theory has been verified by
many authors by comparing the degree of bloom and the ability of
the meat to resist oxidation to metmyoglobin during refrigerated
storage post freeze/thaw (Abdallah, Marchello, & Ahmad, 1999;
Farouk & Swan, 1998; Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990; Lanari &
Zaritzky, 1991; Leygonie, Britz, & Hoffman, 2011; Marriott, Garcia,
Kurland, & Lee, 1980; Otremba, Dikeman, & Boyle, 1999).
The existence of an enzyme system capable of reducingmetmyoglobin
back to myoglobin was proposed by Livingston and Brown (1981)
andwas termed themetmyoglobin reducing activity (MRA). The theory
is that in freshmuscle the enzyme is very active and the metmyoglobin
formed is quickly reduced to deoxymyoglobin and oxygenated back
to oxymyoglobin, thereby retaining the bloomed colour. However, as
the meat ages or is frozen, the activity of the MRA is decreased and
metmyoglobin begins to accumulate on the surface of the meat at a
rapid rate (Abdallah et al., 1999). Also, MRA and/or co-factors, such as
NADH, could be ‘lost’ from the post mortem sarcoplasmic environment
by leaching as exudate during thawing, and/or due to oxidation,
and/or be used by reactions unrelated to MRA, which will all contribute
to accelerated oxidation and loss of bloom (Abdallah et al., 1999). For
example, it is known that β-hydroxyacyl CoA-dehydrogenase (HADH)
is released from the mitochondrion cytoplasm during freezing and
thawing. This enzyme utilises NADH and would thus result in faster
inactivation of MRA (Abdallah et al., 1999; Lawrie, 1998).
All forms of oxidation are considered to be associated with one
another. Thus, when lipid oxidation is initiated it results in the formation
of pro-oxidants capable of reacting with oxymyoglobin, which
in turn leads to metmyoglobin formation. The same logic applies to
protein oxidation (Farouk & Swan, 1998). Oxidation can consequently
be compared to a chain reaction within meat, initiated by the lipid
fraction and carried over to the myoglobin fraction. Hence, if lipid
oxidation were accelerated by frozen storage, this would increase
the quantity of free radicals present, leading to an increased rate
of myoglobin oxidation. If the MRA has become less effective in combating
oxidation, this would explain why a more rapid decrease in
colour stability is observed post-freezing in meat subjected to chilled
retail display (Xiong, 2000).

Results (Thai) 1:

2.3 การเกิดออกซิเดชันของโครงการและโปรตีนกำหนดอุณหภูมิสุดท้ายซึ่งเป็นการแช่แข็ง และเก็บเนื้อจำนวนน้ำตรึงที่ยังคงใช้สารเคมีปฏิกิริยาการ Petrović (1982) พบว่าชีวเคมีปฏิกิริยาสามารถยังคงเกิดขึ้นในเนื้อสัตว์แช่แข็ง และเก็บที่อุณหภูมิยังคงสูงกว่า −20 ° C ตั้งแต่ตรึงน้ำเพียงพอมีอุณหภูมิเหล่านี้สำหรับปฏิกิริยาดังกล่าวเกิดขึ้น มีประสิทธิภาพสูงสุดรายงานอุณหภูมิสำหรับจัดเก็บแช่แข็งของเนื้อแล้วจะ −40 ° C เป็นเพียงเปอร์เซ็นต์ขนาดเล็กมากของน้ำถูกตรึงที่จุด (Estévez, 2011) ส่วนนี้ของน้ำถือเป็นกับ constituents อาหารอื่น ๆ และดังนั้นจึง ไม่สารเคมี(Nesvadba, 2008 สิงห์ & Heldman, 2001) จุดเยือกแข็งของการเศษน้ำยังทำให้การเพิ่มในความเข้มข้นของตัวถูกละลายทั้ง intracellularly และ extracellularly ซึ่งเป็นความคิดที่ต้องการเหตุผลในการเกิดปฏิกิริยาเคมีเพิ่มขึ้นระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็ง(Fennema, 1975) ผลึกน้ำแข็ง ขึ้นอยู่กับขนาดและที่ตั้ง การจะรบกวนเซลล์กล้ามเนื้อ เกิดของ mitochondrialและเอนไซม์ lysosomal ใน sarcoplasm (Hamm, 1979)เศษส่วนตรึงน้ำเป็นสิ่งสำคัญในการออกซิเดชันเนื่องจากปฏิกิริยาเคมีสามารถเกิดขึ้นได้ระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็งที่เริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมันหลัก (peroxidation) ในเนื้อ นี้สามารถนำไปสู่การเกิดออกซิเดชันของไขมันรองรุนแรงเมื่อ thawing (โอเวนและLawrie, 1975) นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงสี กลิ่น กลิ่นร้ายและ healthfulness ปรากฏการณ์นี้ได้ถูกสาธิตโดยAkamittath, Brekke และ Schanus (1990) และ al. et แฮนเซ่น (2004),เร่งการเกิดออกซิเดชันของไขมันในเนื้อสัตว์แช่แข็ง – thawed รายงานที่ที่ถูกยัดเยียดให้พร้อมตู้เย็นอายุการศึกษาคุณภาพของผลิตภัณฑ์รองของการเกิดออกซิเดชันของไขมันโดยทั่วไปจะวัดโดยใช้สารปฏิกิริยากรด thiobarbituric(TBARS) วิธีการ ทำให้ผลิตภัณฑ์เหล่านี้รอง rancid ไขมัน หอมฉุนและอื่น ๆ ปิดรสชาติ มีการพัฒนารสชาติเหล่านี้กล่าวโดย Vieira et al. (2009), ที่ระบุ TBARS ที่เนื้อสดได้ต่ำกว่าเนื้อเก็บไว้ 90 วันที่ −20 องศาเซลเซียสข้อสังเกตุดังกล่าวระบุว่า ไม่เพียงพอจำเป็นต้องเก็บแช่แข็งเพื่อป้องกันไม่ให้เกิดออกซิเดชันเกิดขึ้น แม้ว่า peroxidationไม่มีวัดในการศึกษาดังกล่าว ก็จะคาดหวังออกซิเดชันของไขมันหลักที่จะหยุดที่อุณหภูมิต่ำเช่น90 วันและไขมันรอง ออกซิเดชันจะเริ่ม ซึ่งควรจะตรวจพบ โดยวิธี TBARS Benjakul และ Bauer(2001) พบว่า แข็ง และ thawing ของกล้ามเนื้อเป็นผลมาในเร่ง TBARS สะสม และค้นหานี้จะเกิดจากการความเสียหายของเยื่อหุ้มเซลล์โดยผลึกน้ำแข็งและนำออกใช้ภายหลังของโปรอนุมูลอิสระ โดยเฉพาะอย่างยิ่งเหล็ก haem มียังเพิ่มหลักฐานบ่งชี้การเกิดออกซิเดชันของไขมันที่ใช้เป็นหลักในการเซลเมมเบรนระดับ และ ในเศษส่วนไตรกลีเซอไรด์ไม่ ดังนั้นมีการรายงานการเกิดออกซิเดชันของไขมันในเนื้อสัตว์ไขมัน และแบบ lean(Thanonkaew, Benjakul, Visessanguan และเหล็กสอง ชั้น 2006)โปรตีนเกิดออกซิเดชันสามารถเชื่อมโยงถึงปัจจัย pro oxidativeโครงการ oxidised อนุมูลอิสระ haem สี และ oxidativeเอนไซม์ Malonaldehyde เป็นหนึ่งของพื้นผิวที่ทำปฏิกิริยากับโปรตีนอนุพันธ์การฟอร์ม carbonyls (คีโตนและ aldehydes) (หยง2000) การเกิดออกซิเดชันของไขมันและโปรตีน ดังนั้น ไม่ต้องสงสัย interlinkedออกซิเดชันของโปรตีนในเนื้อสัตว์อาจทำให้ลดการรับประทานอาหารที่มีคุณภาพเจ็บน้อยลงและ juiciness รสเสื่อมสภาพ และdiscolouration (Rowe, Maddock, O'Lonergan และ Huff- โล 2004)เปลี่ยนแปลงเหล่านี้เป็นบางส่วนเนื่องจากการก่อตัวของโปรตีนเพิ่มถึงไม่ใช่ covalent และ covalent intermolecular ขายหุ้นกู้เป็นปฏิกิริยาชนิดออกซิเจน (ROS) โจมตีโปรตีน เปลี่ยนแปลงอื่น ๆ ทั่วไปใน oxidised โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนทำลาย แฉ โปรตีนเพิ่มพื้นผิว hydrophobicity crosslinking กระจายตัวและโปรตีนเหล่านี้ทั้งหมดนำไปสู่การก่อตัวของโปรตีน carbonyls (Benjakulและ al., 2003 หลิว หยง & Butterfield, 2000 เซี่ย อินเตอร์เนชั่นแนล หลิว และ หลิว 2009)แช่แข็ง และ thawing ทำให้เกิดความเสียหาย ultrastructure ของการเซลล์กล้ามเนื้อ ด้วยเพราะ mitochondrial และ lysosomalเอนไซม์ haem เหล็ก และอื่น ๆ โปรอนุมูลอิสระ เพิ่มขึ้นเหล่านี้ระดับและอัตราการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน (หยง 2000) กรดอะมิโนตกที่ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องในปฏิกิริยานี้มีไลซีน ทรีโอนีนและอาร์จินีน ออกซิเดชันซึ่งนำไปสู่การ polymerisationโปรตีนเป็นเพปไทด์ scission (หลิวและ al., 2000 เซียะ al. et, 2009หยง 2000) กรดอะมิโนเหล่านี้ส่วนใหญ่พบในที่ myofibrillarโปรตีน บัญชี 55 – 65% ของโปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมด และมีส่วนใหญ่ของคุณสมบัติ physicochemical ของชอบกล้ามเนื้ออาหาร (เซี่ย et al., 2009) ออกซิเดชันของโปรตีน destabilises โปรตีนนำไปนึ่งเพิ่มขึ้น สูญเสียน้ำรวมเมตริกซ์กำลังการผลิตและสูญเสียในการละลายของโปรตีน กำลังถือน้ำของเนื้อสัตว์ที่มีเปลี่ยนโปรตีน เกิดออกซิเดชันที่ลดลงเนื่องการการหดตัวของช่องว่างระหว่าง filamental เป็นออกซิเดชันของที่ myofibrillarโปรตีนที่นำไปสู่การรวมและการแข็งตัวของไมโอซินและแอกติน เกิดการหดตัวของช่องว่างระหว่าง filamental การเพิ่มในพื้นที่ extracellular ดังนั้น การลดแรงการกองทัพที่มีน้ำในช่องว่างระหว่าง filamental อื่น ๆการเปลี่ยนแปลงโปรตีน oxidative ยังลดความสามารถในการเก็บน้ำ และดังนั้น leaches น้ำออกจากเนื้อเป็น exudate (Luiหยง และเฉิน 2010)2.4. สี (ไมโยโกลบินโปรตีน)ไมโยโกลบินมีการระบุใน exudate electrophoresis เจลบัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีเนื้อหลังจากแช่แข็ง และ thawing (Añón & Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังได้รายงานว่า denaturation moiety globin ของไมโยโกลบินโมเลกุลเกิดขึ้นได้ในระหว่างการแช่แข็ง แช่แข็งเก็บและ thawing (Calvelo, 1981) Denaturation ที่นำไปสู่การเพิ่มความไวของไมโยโกลบิน autoxidation และสูญเสียตามมานำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ถูกตรวจสอบโดยผู้เขียนมาก โดยเปรียบเทียบระดับของบลูมและความสามารถของเนื้อเพื่อต่อต้านการออกซิเดชันเพื่อ metmyoglobin ระหว่างรเออร์เก็บลง ตรึง/thaw (Abdallah, Marchello และ Ahmad, 1999Farouk และสวอน 1998 Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990 Lanari และZaritzky, 1991 Leygonie, Britz, & แมน 2011 แมริออท การ์เซียKurland, & Lee, 1980 Otremba, Dikeman และ บอยล์ 1999)การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์สามารถ reducingmetmyoglobinกลับไปไมโยโกลบินซึ่งถูกเสนอ โดย Livingston และบราวน์ (1981)andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎีคือ ว่า ใน freshmuscle ที่เอนไซม์อยู่มาก และ metmyoglobinเกิดขึ้นอย่างรวดเร็วได้ลดลงเป็น deoxymyoglobin และ oxygenated กลับการ oxymyoglobin เพื่อรักษาสีบัวบาน อย่างไรก็ตาม เป็นเนื้ออายุ หรือถูกแช่แข็ง การ MRA จะลดลง และmetmyoglobin เริ่มสะสมบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์ที่เป็นอย่างรวดเร็วอัตรา (Abdallah et al., 1999) ยัง MRA หรือ ปัจจัยร่วม เช่นNADH อาจจะ 'หายไป' จากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic mortem ไปรษณีย์โดยละลายเป็น exudate ระหว่าง thawing และ/หรือ จาก ออกซิเดชันหรือจะใช้ปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA ซึ่งทั้งหมดจะมีส่วนการเร่งออกซิเดชันและการสูญเสียของบลูม (Abdallah et al., 1999) สำหรับตัวอย่าง เป็นที่รู้จักกันว่าβ-hydroxyacyl CoA dehydrogenase (HADH)ออกจากไซโทพลาซึม mitochondrion ระหว่างจุดเยือกแข็ง และthawing เอนไซม์นี้ utilises NADH และจะดังนั้นทำได้เร็วขึ้นยกเลิกการเรียกของ MRA (Abdallah et al., 1999 Lawrie, 1998)ออกซิเดชันในทุกรูปแบบจะถือเป็นเกี่ยวข้องกับอื่น ดังนั้น เมื่อเริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมัน จะส่งผลในการก่อตัวของความสามารถในการปฏิกิริยากับ oxymyoglobin, pro อนุมูลอิสระซึ่งจะนำไปสู่กำเนิด metmyoglobin ใช้ตรรกะเดียวกันออกซิเดชันของโปรตีน (Farouk และสวอน 1998) ออกซิเดชันสามารถดังนั้นเปรียบเทียบปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ เริ่มต้น ด้วยกระบวนการเศษส่วน และการเศษไมโยโกลบิน ดังนั้น ถ้าไขมันออกซิเดชันถูกเร่ง โดยการเก็บน้ำแข็ง นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระปัจจุบัน นำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดออกซิเดชันไมโยโกลบิน ถ้า MRA มีมีผลน้อยในการต่อสู้กับออกซิเดชัน นี้จะอธิบายเหตุผลที่ลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นความมั่นคงสีจะสังเกตหลังแช่แข็งในเนื้อต้องเย็นถึงขายปลีกแสดง (หยง 2000)

Results (Thai) 2:

2.3 ออกซิเดชันของไขมันและโปรตีนอุณหภูมิสุดท้ายที่ถูกแช่แข็งเนื้อสัตว์และเก็บไว้เป็นตัวกำหนดปริมาณน้ำunfrozen ที่ยังคงมีอยู่สำหรับสารเคมีเกิดปฏิกิริยาที่จะดำเนินการ Petrović (1982) แสดงให้เห็นว่าทางชีวเคมีปฏิกิริยายังคงสามารถใช้สถานที่ในเนื้อสัตว์แช่แข็งและเก็บไว้ที่อุณหภูมิสูงกว่า-20 ° C เนื่องจากน้ำ unfrozen เพียงพอยังคงมีอยู่ในอุณหภูมิเหล่านี้สำหรับการเกิดปฏิกิริยาดังกล่าวจะเกิดขึ้น เหมาะสมอุณหภูมิสำหรับการจัดเก็บแช่แข็งของเนื้อสัตว์ที่ได้รับรายงานว่าเป็นที่-40 ° C ในขณะที่เพียงร้อยละขนาดเล็กมากของน้ำ unfrozen ที่จุดนี้ (Estévez 2011) ส่วนของน้ำนี้เชื่อว่าจะถูกผูกไว้กับประชาชนในเขตเลือกตั้งอาหารอื่น ๆ ดังนั้นจึงเป็นสารที่ไม่ใช้งาน (Nesvadba 2008; ซิงห์และ Heldman, 2001) การแช่แข็งของส่วนน้ำยังทำให้เกิดการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของตัวถูกละลายทั้งภายในเซลล์และextracellularly ซึ่งเป็นความคิดที่จะเป็นสาเหตุของการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีที่เพิ่มขึ้นในช่วงการจัดเก็บแช่แข็ง(Fennema, 1975) ผลึกน้ำแข็งขึ้นอยู่กับขนาดและตำแหน่งของพวกเขาจะทำลายเซลล์กล้ามเนื้อส่งผลให้การเปิดตัวของยลและเอนไซม์lysosomal เข้า sarcoplasm นี้ (Hamm, 1979). ส่วนของน้ำ unfrozen ก็มีความสำคัญในแง่ของการเกิดออกซิเดชันตั้งแต่เคมีปฏิกิริยาที่สามารถเกิดขึ้นได้ในระหว่างการเก็บแช่แข็งที่เริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมันหลัก (peroxidation) ในเนื้อ นี้สามารถนำไปสู่การเกิดออกซิเดชันของไขมันรองรุนแรงเมื่อละลาย(โอเว่นและลอว์, 1975) ที่นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่ไม่พึงประสงค์ในสีกลิ่นรสชาติและhealthfulness ปรากฏการณ์นี้ได้รับการพิสูจน์โดยAkamittath, Brekke และ SCHANUS (1990) และแฮนเซน, et al (2004) ที่รายงานเร่งออกซิเดชันของไขมันในเนื้อสัตว์แช่แข็งละลายที่อยู่ภายใต้การศึกษาในตู้เย็นอายุการเก็บรักษา. คุณภาพของผลิตภัณฑ์ที่สองของการเกิดออกซิเดชันของไขมันโดยทั่วไปวัดโดยใช้สารปฏิกิริยากรด thiobarbituric (TBARS) วิธีการ ผลิตภัณฑ์เหล่านี้รองทำให้เกิดการหืนไขมันฉุนและอื่น ๆ ที่ออกรสชาติ การพัฒนาของรสชาติเหล่านี้ได้รับการตั้งข้อสังเกตโดยวิเอร่า, et al (2009) ที่ระบุว่า TBARS ของเนื้อสดอย่างมีนัยสำคัญต่ำกว่าเนื้อสัตว์ที่เก็บไว้เป็นเวลา90 วันที่อุณหภูมิ -20 องศาเซลเซียส. ข้อสังเกตดังกล่าวแสดงให้เห็นว่าการจัดเก็บแช่แข็งไม่จำเป็นต้องเพียงพอที่จะป้องกันการเกิดออกซิเดชันเกิดขึ้น แม้ว่า peroxidation ไม่ได้วัดในการศึกษาดังกล่าวก็จะถูกคาดหวังว่าออกซิเดชันของไขมันหลักจะหยุดที่อุณหภูมิต่ำเช่น90 วันออกซิเดชันของไขมันที่สองจะเริ่มซึ่งควรได้รับการตรวจพบโดยวิธีTBARS เบญจกุลและบาวเออร์(2001) นอกจากนี้ยังพบว่าการแช่แข็งและละลายเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อส่งผลให้เกิดการสะสมTBARS เร่งและการค้นพบนี้มาประกอบกับความเสียหายของเยื่อหุ้มเซลล์โดยผลึกน้ำแข็งและรุ่นต่อมาของโปรอนุมูลอิสระโดยเฉพาะอย่างยิ่งเหล็กฮีม นอกจากนี้ยังมีการเพิ่มเป็นหลักฐานเพื่อแสดงให้เห็นออกซิเดชันของไขมันที่จะเกิดขึ้นในขั้นต้นที่ระดับเยื่อหุ้มเซลล์และไม่ได้อยู่ในส่วนไตรกลีเซอไรด์ ดังนั้นการเกิดออกซิเดชันของไขมันได้รับรายงานทั้งในลีนและเนื้อสัตว์ไขมัน(Thanonkaew, เบญจกุล, Visessanguan, & Decker, 2006). การเกิดออกซิเดชันโปรตีนสามารถเชื่อมโยงใด ๆ ของปัจจัยโปรออกซิเดชันเช่นไขมันเหลี่ยมอนุมูลอิสระสีฮีมและ oxidative เอนไซม์ Malonaldehyde เป็นหนึ่งในพื้นผิวที่ทำปฏิกิริยากับโปรตีนสัญญาซื้อขายล่วงหน้าในรูปแบบสำเนา(คีโตนและ aldehydes) (Xiong, 2000) โปรตีนและไขมันจะออกซิเดชั่จึงเชื่อมโยงกันอย่างไม่ต้องสงสัย. ออกซิเดชั่โปรตีนในเนื้อสัตว์อาจนำไปสู่การลดลงการรับประทานอาหารที่มีคุณภาพเนื่องจากการลดลงและนุ่มชุ่มฉ่ำเสื่อมสภาพรสชาติและเปลี่ยนสี(Rowe, Maddock, O'Lonergan และหอบ-เนอร์เกน, 2004). เหล่านี้ มีการเปลี่ยนแปลงบางส่วนเนื่องจากการสะสมของมวลรวมโปรตีนทั้งพันธบัตรระหว่างโมเลกุลที่ไม่ใช่โควาเลนต์และโควาเลนต์เป็นปฏิกิริยาชนิดออกซิเจน(ROS) โจมตีโปรตีน การเปลี่ยนแปลงอื่น ๆ ที่พบบ่อยในโปรตีนเหลี่ยมรวมถึงการทำลายกรดอะมิโน; โปรตีนแฉ; hydrophobicity พื้นผิวเพิ่มขึ้น การกระจายตัวและการเชื่อมขวางโปรตีน. เหล่านี้นำไปสู่การก่อตัวทั้งหมดของสำเนาโปรตีน (เบญจกุลet al, 2003;. หลิวหยงและฟีลด์ 2000; เซี่ย, ฮ่องกง, หลิวและหลิว 2009). การแช่แข็งและละลายทำให้เกิดความเสียหายให้กับ ultrastructure ของเซลล์กล้ามเนื้อกับการเปิดตัวของมายลและlysosomal เอนไซม์เหล็กฮีมและอื่น ๆ ที่โปรอนุมูลอิสระ เหล่านี้เพิ่มองศาและอัตราของการเกิดออกซิเดชันโปรตีน (Xiong, 2000) กรดอะมิโนสารตกค้างที่มีส่วนร่วมเป็นหลักในการเกิดปฏิกิริยาเหล่านี้มีไลซีน, ธ รีโอนีและอาร์จินี, ออกซิเดชันของที่นำไปสู่โพลิเมอร์ที่ของโปรตีนเช่นเดียวกับเปปไทด์เฉียบขาด (Liu et al, 2000;. เซี่ย et al, 2009;. Xiong, 2000) กรดอะมิโนเหล่านี้จะพบว่าส่วนใหญ่อยู่ในกล้ามเนื้อโปรตีนซึ่งมีสัดส่วน 55-65% ของโปรตีนกล้ามเนื้อรวมและมีความรับผิดชอบในการส่วนใหญ่ของคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของอาหารของกล้ามเนื้อ(เซี่ย et al., 2009) การเกิดออกซิเดชันโปรตีน destabilises โปรตีนเมทริกซ์ที่นำไปสู่ความเหนียวเพิ่มขึ้นการสูญเสียของน้ำที่มีผลผูกพันความจุและการสูญเสียในการละลายโปรตีน ความจุน้ำที่ถือของเนื้อสัตว์ที่ได้รับการออกซิเดชั่โปรตีนลดลงเนื่องจากการหดตัวของช่องว่างระหว่างfilamental เช่นการเกิดออกซิเดชันของกล้ามเนื้อโปรตีนนำไปสู่การรวมตัวและการแข็งตัวของmyosin และโปรตีน การหดตัวของผลการพื้นที่ระหว่าง filamental ในการเพิ่มขึ้นในพื้นที่นอกจึงลดเส้นเลือดฝอยแรงที่เก็บน้ำในพื้นที่ระหว่างfilamental อื่น ๆการเปลี่ยนแปลงออกซิเดชันกับโปรตีนนอกจากนี้ยังลดความสามารถในการถือน้ำและด้วยเหตุนี้น้ำ leaches จากเนื้อสัตว์เป็นสารหลั่ง (ลุย Xiong และเฉิน, 2010). 2.4 สี (โปรตีน myoglobin) Myoglobin ได้รับการระบุในสารหลั่งจากเจลอิเล็ก, การบัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีของเนื้อหลังจากการแช่แข็งและละลาย (อานนท์และ Cavelo, 1980) ก็ยังได้รับรายงานว่าสูญเสียสภาพธรรมชาติของครึ่ง globin ของ myoglobin โมเลกุลที่เกิดขึ้นในขั้นตอนระหว่างการแช่แข็งที่เก็บแช่แข็งและละลาย (Calvelo, 1981) denaturation นำไปสู่การเพิ่มความไวของmyoglobin จะปฏิกิริยาออกซิเดชันและการสูญเสียที่ตามมาของการนำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ได้รับการตรวจสอบโดยผู้เขียนหลายโดยการเปรียบเทียบระดับของบานและความสามารถของเนื้อสัตว์ที่จะต้านทานการเกิดออกซิเดชันที่จะmetmyoglobin ในช่วงเย็นหลังการจัดเก็บแช่แข็ง/ ละลาย (Abdallah, Marchello และอาหมัด 1999; ฟารุกและหงส์ 1998; Lanari, แลคควาและ Zaritzky, 1990; Lanari และZaritzky 1991; Leygonie, Britz และฮอฟแมน, 2011; แมริออทการ์เซีย, เคอร์แลนด์และลี 1980; Otremba, Dikeman และบอยล์, 1999). การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่มีความสามารถ ของ reducingmetmyoglobin กลับไป myoglobin ถูกเสนอโดยลิฟวิงสตันและบราวน์ (1981) andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎีที่อยู่ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและ metmyoglobin ที่เกิดขึ้นจะลดลงอย่างรวดเร็วเพื่อ deoxymyoglobin และออกซิเจนกลับไปoxymyoglobin จึงรักษาสี Bloomed อย่างไรก็ตามในขณะที่ทุกเพศทุกวัยเนื้อสัตว์หรือถูกแช่แข็งการทำงานของข้อตกลงที่จะลดลงและmetmyoglobin เริ่มที่จะสะสมบนพื้นผิวของเนื้อในอัตราที่รวดเร็ว(Abdallah et al., 1999) นอกจากนี้ข้อตกลงและ / หรือร่วมปัจจัยเช่นNADH อาจจะหายไปจากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic โพสต์ชันสูตรโดยการชะล้างเป็นสารหลั่งในระหว่างการละลายและ/ หรือเนื่องจากการเกิดออกซิเดชันและ/ หรือนำมาใช้โดยปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA, ซึ่งจะส่งผลต่อการเกิดออกซิเดชันและเร่งการสูญเสียของบลูม(Abdallah et al., 1999) สำหรับตัวอย่างที่เป็นที่รู้จักกันว่าβ-CoA hydroxyacyl-dehydrogenase (HADH) จะถูกปล่อยออกมาจากพลาสซึม mitochondrion ในระหว่างการแช่แข็งและละลาย เอนไซม์นี้จะใช้ NADH จึงจะส่งผลได้เร็วขึ้นการใช้งานของMRA (Abdallah et al, 1999;. ลอว์, 1998). ทุกรูปแบบของการเกิดออกซิเดชันมีการพิจารณาที่จะเชื่อมโยงกับคนอื่น ดังนั้นเมื่อเกิดออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระโปรความสามารถในการทำปฏิกิริยากับ oxymyoglobin ซึ่งจะนำไปสู่การก่อตัวmetmyoglobin ตรรกะเดียวกันกับการเกิดออกซิเดชันโปรตีน (ฟารุกและหงส์ 1998) ออกซิเดชันจึงสามารถนำมาเปรียบเทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ที่อยู่ในเนื้อสัตว์ที่ริเริ่มโดยไขมันส่วนและดำเนินการไปยังส่วนmyoglobin ดังนั้นหากไขมันออกซิเดชั่ถูกเร่งโดยการจัดเก็บแช่แข็งนี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระในปัจจุบันนำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดออกซิเดชันmyoglobin ถ้า MRA ได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับการเกิดออกซิเดชันนี้จะอธิบายว่าทำไมลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นในเสถียรภาพของสีเป็นที่สังเกตการโพสต์ในเนื้อสัตว์แช่แข็งภายใต้การแช่เย็นแสดงผลค้าปลีก(Xiong, 2000)

Results (Thai) 3:

2.3 ออกซิเดชันของไขมันและโปรตีน
อุณหภูมิสุดท้ายซึ่งเป็นเนื้อแช่แข็งและเก็บไว้เป็นตัว
ปริมาณน้ำที่ยังคงสามารถ unfrozen เคมี
ปฏิกิริยาต่อไป petrovi ซาริช ( 1982 ) พบว่าปฏิกิริยาชีวเคมี
ยังสามารถใช้สถานที่ในเนื้อแช่แข็งและเก็บไว้ที่อุณหภูมิ 20 ° C −
สูงกว่า เนื่องจากน้ำยังคง
unfrozen เพียงพอสามารถใช้ได้ที่อุณหภูมิเหล่านี้สำหรับปฏิกิริยาดังกล่าวเกิดขึ้น อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการเก็บเนื้อสัตว์แช่แข็ง

ได้รับรายงานเป็น− 40 ° C , เป็นเพียงร้อยละขนาดเล็กมากของน้ำคือ unfrozen
ที่จุดนี้ ( เอสเตเวซ , 2011 ) นี้ส่วนของน้ำถือเป็น
ผูกพันกับองค์ประกอบทางเคมีและอาหารอื่น ๆจึงไม่
( & heldman เนสวาดบา , 2008 ; Singh , 2001 )จุดเยือกแข็งของน้ำก็เพิ่มขึ้น ส่วนสาเหตุ

ทั้งในสารละลายความเข้มข้นและ intracellularly extracellularly ซึ่งเป็นความคิดที่จะเป็น
เหตุผลเพิ่มขึ้นปฏิกิริยาเคมีระหว่างกระเป๋า
แช่แข็ง ( fennema , 1975 ) ผลึกน้ำแข็งขึ้นอยู่กับขนาดและตำแหน่งของพวกเขา
จะรบกวนเซลล์กล้ามเนื้อ ซึ่งในการปล่อยยล
และเอนไซม์ lysosomal ในซาร์โคพลา ( แฮม , 1979 ) .
ส่วน unfrozen น้ำยังเป็นสิ่งสำคัญในแง่ของการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีที่สามารถเกิดขึ้นได้ในช่วงตั้งแต่

เริ่มต้นแช่เย็นที่ออกซิเดชันไขมันหลัก ( ที่ดี ) ในเนื้อ นี้สามารถนำไปสู่การออกซิเดชันไขมันมัธยม
เมื่อละลาย ( โอเว่น&
ลอว์รี , 1975 ) ที่นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่ไม่พึงประสงค์ใน สี กลิ่น รส
และ สุขภาพ . ปรากฏการณ์นี้มีแสดงโดย
akamittath บริการ , และ schanus ( 1990 ) และ Hansen et al . ( 2004 ) ,
ใครรายงานเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของลิพิด ( ละลายเนื้อแช่แข็ง
ที่ต้องแช่เย็น การศึกษาอายุการเก็บรักษา .
คุณภาพของผลิตภัณฑ์รองของการออกซิเดชันของไขมันโดยทั่วไป
วัดโดยใช้ปฏิกิริยาเท่ากับกรดสาร
( ปกติ ) วิธีผลิตภัณฑ์ทุติยภูมิเหล่านี้ก่อให้เกิดเหม็นเปรี้ยว , ไขมัน , ฉุน
และรสชาติอื่น ๆ ออก การพัฒนารสชาติเหล่านี้คือ
บันทึก โดยวิเอร่า et al . ( 2009 ) ที่ระบุว่า ปกติของ
เนื้อสดอย่างมีนัยสำคัญต่ำกว่าเนื้อสัตว์ที่เก็บไว้เป็นเวลา 90 วัน ที่ 20 องศา C .
เช่น−สังเกตพบว่าแช่เย็นไม่จําเป็นต้องเพียงพอ
เพื่อป้องกันไม่ให้เกิดออกซิเดชันที่เกิดขึ้นจาก แม้ว่า -
มันไม่ได้วัดจากผลการศึกษาดังกล่าว คาดว่าจะการออกซิเดชันไขมัน
นั้นจะหยุดที่เช่นอุณหภูมิต่ำ
โดย 90 วันและมัธยมศึกษาการออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มขึ้นซึ่ง
ควรจะตรวจพบโดยวิธีปกติ . กูล และ บาวเออร์
( 2001 ) พบว่า การแช่แข็งและการละลายของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อส่งผลในการเร่งปกติ

เจอกับบันทึกนี้ความเสียหายของเยื่อหุ้มเซลล์ โดยผลึกน้ำแข็ง และต่อมาปล่อย
โปรอนุมูลอิสระ โดยเฉพาะแฮมเหล็ก นอกจากนี้ยังมีการเพิ่ม
หลักฐานที่จะบ่งชี้ว่า การออกซิเดชันของไขมันที่ใช้เป็นหลักในระดับเซลล์และเมมเบรน
ในไรด์เศษส่วน ดังนั้น
ปฏิกิริยาออกซิเดชันของลิพิดมีรายงานทั้งในปอดและไขมัน เนื้อสัตว์ต่าง ๆ
( thanonkaew กูล visessanguan , , ,
& Decker , 2006 )ออกซิเดชันของโปรตีนที่สามารถเชื่อมโยงกับใด ๆของโปรเกิดปัจจัยหมด
เช่นกรดไขมันอนุมูลอิสระแฮ้มสีและออกซิเดชัน
เอนไซม์ มาโลนัลดีไฮด์เป็นหนึ่งในพื้นผิวที่ทำปฏิกิริยากับโปรตีนอนุพันธ์
แบบฟอร์ม carbonyls ( ketones และ aldehydes ) ( เซี่ยง ,
2 ) โปรตีนและการออกซิเดชันของไขมันจึงไม่ต้องสงสัย interlinked .
ปฏิกิริยาออกซิเดชันของโปรตีนในเนื้อสัตว์อาจนำไปสู่การลดคุณภาพการรับประทาน
เนื่องจากการลดลงของความอ่อนโยนและความชุ่มฉ่ำที่เสื่อมคุณภาพรสชาติและ
โคคา ( แมดด็อก o'lonergan & Rowe , , จริงๆ โลเนอร์แกน , 2004 ) .
การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้เป็นบางส่วนเนื่องจากการก่อตัวของโปรตีนมวลรวม
ผ่านทั้งไม่โควาเลนต์พันธบัตร์ และการเป็นปฏิกิริยาชนิดออกซิเจน (
รอส ) โจมตีโปรตีนการเปลี่ยนแปลงอื่น ๆที่พบในโปรตีนรวมหมด
กรดอะมิโนโปรตีนทำลาย ; แฉ ;
) ไม่ชอบพื้นผิว การทำปฏิกิริยาของโปรตีน
เหล่านี้นำไปสู่การก่อตัวของ carbonyls โปรตีน ( เฉพาะ
et al . , 2003 ; หลิวเซี่ยง , & Butterfield , 2000 ; เซีย ฮ่องกง หลิว หลิว & 2009 ) .
การแช่แข็งและละลายทำให้เกิดความเสียหายกับโครงสร้างละเอียดของ
เซลล์กล้ามเนื้อกับตามมายล lysosomal
และปล่อยเอนไซม์ แฮ้ม เหล็กและอื่น ๆโปรอนุมูลอิสระ . เหล่านี้เพิ่มระดับและอัตราของการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน
( เซี่ยง , 2000 ) กรดอะมิโน
ตกค้าง ที่ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาเหล่านี้มีไลซีน , ทรีโอนีน
และอาร์จินิน , ปฏิกิริยาออกซิเดชัน ซึ่งนำไปสู่พอลิเมอไรเซชั่น
ของโปรตีนรวมทั้งเปปไทด์ scission ( Liu et al . , 2000 ;Xia et al . , 2009 ;
สง , 2000 ) กรดอะมิโนเหล่านี้ ส่วนใหญ่พบในโดย
โปรตีน ซึ่งบัญชีสำหรับ 55 – 65% ของโปรตีนกล้ามเนื้อทั้งหมดและเป็นผู้รับผิดชอบส่วนใหญ่

อาหารคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีของกล้ามเนื้อ ( Xia et al . , 2009 ) โปรตีนโปรตีนออกซิเดชัน destabilises
Matrix ชั้นนำเพื่อเพิ่มความเหนียว การสูญเสียน้ำผูกพัน
ความจุและการสูญเสียในการละลายของโปรตีนน้ำความจุถือ
เนื้อที่ได้รับออกซิเจนโปรตีนลดลงเนื่องจาก
การหดตัวของ อินเตอร์ filamental เป็นเป็นปฏิกิริยาออกซิเดชันของโปรตีนโดย
นำไปสู่การรวมกลุ่มและการตกตะกอนของ actin และ myosin
. การหดตัวของ อินเตอร์ filamental พื้นที่ส่งผล
เพิ่มในพื้นที่สำคัญ จึงลดเส้นเลือดฝอย
ที่บังคับให้เก็บน้ำใน filamental ระหว่างพื้นที่ อื่น ๆเกิดการเปลี่ยนแปลงโปรตีน

ยังลดความสามารถในการถือและน้ำดังนั้นน้ำ leaches ออกจากเนื้อโปรตีนสูง ( ลุย
เซี่ยง , & , เฉิน , 2010 ) .
2.4 . สีโปรตีน ( myoglobin )
ไมโอโกลบินได้รับการระบุในโปรตีนสูง โดยเจลอิเล็ก
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงสีเนื้อ
เสถียรภาพหลังจากการแช่แข็งและละลาย ( ñó N & cavelo , 1980 ) ก็ยังได้รับรายงานว่า (
ของโกลบินกึ่งหนึ่งของไมโอโกลบิน
โมเลกุลเกิดขึ้นในบางขั้นตอนในระหว่างแช่แข็ง แช่เย็น
และละลาย ( calvelo , 1981 ) ที่นำไปสู่ความไวเพิ่มขึ้น (
ของไมโอโกลบินในอุตสาหกรรมและความสูญเสียที่ตามมาของ
นำเสนอสีสำหรับ ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันโดย
ผู้เขียนหลายคน โดยการเปรียบเทียบระดับของ บลูม และ ความสามารถในการต้านออกซิเดชัน
เนื้อกับเมทไมโอโกลบินในตู้เย็น
กระเป๋าหลังแข็ง / ละลาย ( Abdallah , marchello & , Ahmad , 1999 ;
ฟารุก&หงส์ , 1998 ; lanari เบวิลักควา , & zaritzky , 1990 ; lanari &
zaritzky , 1991 ; leygonie บริทซ์ , &ฮอฟแมน , 2011 ; โรงแรม การ์เซีย เคอร์แลนด์&
, ลี , 1980 ; otremba dikeman , ,
&บอยล์ , 1999 )การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่สามารถ reducingmetmyoglobin
กลับไลโพโปรตีนที่เสนอโดยลิฟวิงสตันและสีน้ำตาล ( 1981 )
/ themetmyoglobin ดำเนินการลดกิจกรรม ( MRA ) ทฤษฎี
คือว่าใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและเกิดขึ้นได้อย่างรวดเร็วลดเมทไมโอโกลบิน
ตะแกรงหน้าหม้อรถยนต์ออกซิเจนกลับ
และเพื่ออ ซิไมโอโกลบินจึงรักษาบานสี อย่างไรก็ตาม ขณะที่
เนื้ออายุหรือถูกแช่แข็ง กิจกรรมของ มราลดลงและ
เมทไมโอโกลบินเริ่มสะสมบนผิวเนื้อที่
อย่างรวดเร็ว ( Abdallah et al . , 1999 ) นอกจากนี้ ภายหลังและ / หรือปัจจัยร่วม เช่น
NADH สามารถ ' หายไป ' จากการโพสต์หลักฐาน sarcoplasmic สิ่งแวดล้อม
โดยการชะละลายเป็นโปรตีนสูงในช่วง และ / หรือ เนื่องจากการเกิดออกซิเดชัน
และ / หรือใช้โดยปฏิกิริยากับ MRA ,ซึ่งจะช่วยเร่งการเกิดออกซิเดชัน
และการสูญเสียของบลูม ( Abdallah et al . , 1999 ) สำหรับ
ตัวอย่าง มันเป็นที่รู้จักกันว่า บีตา - hydroxyacyl COA dehydrogenase ( hadh )
ออกจากไมโทคอนเดรียไซโตพลาสซึมในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย การใช้เอนไซม์นี้จึงส่งผลและเร็ว
เมื่อของ MRA ( Abdallah et al . , 1999 ;
ลอว์รี , 1998 )ทุกรูปแบบของการออกซิเดชันจะถือเป็นที่เกี่ยวข้องกับ
อีก ดังนั้นเมื่อการออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มได้ผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระ
Pro ความสามารถในการทําปฏิกิริยากับอ ซิไมโอโกลบินซึ่ง
จะทําการเกิดเมทไมโอโกลบิน . ตรรกะเดียวกันกับ
ออกซิเดชันโปรตีน ( Farouk &หงส์ , 1998 ) ออกซิเดชันสามารถดังนั้น
เทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อที่ริเริ่มโดยไขมัน
เศษส่วนและการดำเนินการไปยัง myoglobin เศษส่วน ดังนั้น ถ้าไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยแช่เย็น นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระ
ปัจจุบันนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของอัตรา
myoglobin ออกซิเดชัน ถ้าภายหลังได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
ปฏิกิริยานี้จะอธิบายสาเหตุการลดลงอย่างรวดเร็วใน
สีคือการตรวจสอบเสถียรภาพโพสต์แช่แข็งเนื้อต้องแช่เย็น
แสดงค้าปลีก ( เซี่ยง , 2000 )