The side chain imidazole ring of hi

The side chain imidazole ring of histidine is a particularly common metal coordinator. Histidine residues are almost always found in association with transition metal binding sites on proteins and are very often associated with divalent metal ion binding as well. Figure 3.4, for example, illustrates the coordination sphere of the active site zinc of the enzyme carbonic anhydrase. Zinc typically forms four coordinate bonds in a tetrahedral arrangement about the metal ion. In carbonic anhydrase, three of the four bonds are formed by coordination to the side chains of histidine residues from the protein. The fourth coordination site is occupied by a water molecule that participates directly in catalysis. During the course of the enzyme-catalyzed reaction, the zinc—water bond is broken and replaced transiently by a bond between the metal and the carbon dioxide substrate of the reaction.

Results (Thai) 1:

แหวนโซ่ข้าง imidazole ของฮิสติดีนเป็นผู้ประสานงานโลหะทั่วไปโดยเฉพาะอย่างยิ่ง ตกค้าง Histidine จะพบเกือบตลอดเวลาในการเชื่อมโยงกับการเปลี่ยนแปลงที่มีผลผูกพันโลหะเว็บไซต์บนโปรตีนและมากมักจะเกี่ยวข้องกับไอออน divalent โลหะที่มีผลผูกพันเช่นกัน รูปที่ 3.4 ตัวอย่างเช่นแสดงให้เห็นถึงการประสานงานของทรงกลมสังกะสีใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์คาร์บอ anhydrase สังกะสีโดยทั่วไปรูปแบบสี่ประสานพันธบัตรในการจัด tetrahedral เกี่ยวกับโลหะไอออน ใน anhydrase คาร์บอสามในสี่ของพันธบัตรที่เกิดขึ้นโดยการประสานงานกับเครือข่ายด้านข้างของตกค้างฮิสติดีนจากโปรตีน เว็บไซต์การประสานงานที่สี่คือครอบครองโดยโมเลกุลของน้ำที่เข้าร่วมโดยตรงในการเร่งปฏิกิริยา ในช่วงของการเกิดปฏิกิริยาเอนไซม์เป็นตัวเร่งที่

Results (Thai) 2:

ห่วงโซ่ด้านข้าง imidazole แหวนของ histidine เป็นผู้ประสานงานโลหะทั่วไปโดยเฉพาะอย่างยิ่ง ตกค้าง Histidine มักพบในความสัมพันธ์กับการเปลี่ยนแปลงเว็บไซต์ผูกโลหะบนโปรตีนและมักจะเกี่ยวข้องกับการผูกไอออนโลหะ divalent เป็นอย่างดี. รูป๓.๔, ตัวอย่างเช่น, แสดงให้เห็นถึงรูปทรงกลมประสานงานของสังกะสีเว็บไซต์ที่มีอยู่ของเอนไซม์คาร์บอเนต. สังกะสีโดยทั่วไปรูปแบบการประสานงานที่สี่ในการจัดเรียง tetrahedral เกี่ยวกับไอออนโลหะ. ในคาร์บอ, สามของสี่พันธบัตรจะเกิดขึ้นโดยการประสานงานกับห่วงโซ่ด้านข้างของ histidine ตกค้างจากโปรตีน. เว็บไซต์ประสานงานที่สี่ถูกครอบครองโดยโมเลกุลน้ำที่เข้าร่วมโดยตรงในการเร่งปฏิกิริยา. ในระหว่างการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่มีการใช้สารที่มีการผสมสังกะสี-พันธะน้ำเสียและเปลี่ยนได้อย่างถูกต้องโดยพันธะระหว่างโลหะกับพื้นผิวคาร์บอนไดออกไซด์ของปฏิกิริยา ...

Results (Thai) 3:

ด้านข้างโซ่อิมิดาโซลลิแกนด์ของฮิสทีนเป็นลิแกนด์โลหะทั่วไป ฮิสทีนตกค้างเกือบเสมอที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนโลหะผูกพันเว็บไซต์ในโปรตีนและมักจะเกี่ยวข้องกับไอออนโลหะไบวาเลนท์ ตัวอย่างเช่นรูป 3.4 แสดงให้เห็นถึงลิแกนด์ทรงกลมของสังกะสีในแลที่ใช้งานเว็บไซต์ สังกะสีมักจะฟอร์มสี่ประสานพันธบัตรในจัตุรมุขของไอออนโลหะ ในแลคาร์บอเนตสามสี่พันธบัตรที่ถูกสร้างขึ้นโดยการประสานงานด้านโซ่กับโปรตีนที่เหลือ เว็บไซต์ลิแกนด์ที่สี่ถูกครอบครองโดยโมเลกุลของน้ำที่เกี่ยวข้องโดยตรงในการเร่งปฏิกิริยา ในระหว่างการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์สังกะสีน้ำพันธบัตรถูกทำลายและถูกแทนที่ชั่วคราวโดยพันธบัตรระหว่างโลหะและปฏิกิริยาคาร์บอนไดออกไซด์พื้นผิว