2. Meat quality attributes affected

2. Meat quality attributes affected by freezing and thawing
2.1. Moisture
Freezing and thawing alter both the content and the distribution
of moisture in meat tissue. Moisture as a quality characteristic
in meat can be evaluated in several ways, including drip loss; thaw
loss; cooking loss; water binding capacity and total moisture content.
Nonetheless, since the methods used to determine moisture loss and
changes in meat are not set by an international standard, it is often
difficult to directly compare and draw conclusions from studies in
the literature that have employed different methods for such
purposes.
Moisture loss in meat is inevitable post mortem due to the decrease
in pH (closer to the isoelectric pH of proteins), the loss of adenosine
triphosphate (ATP), and the steric effects due to shrinkage of the myofibrils
as a result of rigor mortis and conditioning (Huff-Lonergan &
Lonergan, 2005). These factors all act to release water that was previously
immobilised and bound to proteins into the intrafibrillar spaces.
The released water is then redistributed into the sarcoplasmic and
extracellular spaces. Freezing and thawing are known to affect the
amount of exudate (thaw loss and/or drip loss). Research conducted
to date has indicated that as the characteristic time to freeze increases
above 19.5 min, the amount of exudate that forms becomes markedly
higher than before freezing. The amount of exudate that forms, nonetheless,
remains reasonably constant as the characteristic time of
freezing increases beyond 19.5 min (Añón & Cavelo, 1980). This phenomenon
has been associated with the size and distribution of the ice
crystals that form along the freezing gradient (Añón & Cavelo, 1980).
In terms of thawing, major differences in opinion exist regarding
the correlation between the rate of thawing and the extent of exudate
formation. Gonzalez-Sanguinetti, Añón, and Cavelo (1985) concluded
that a decrease in thawing time (time elapsed from −5 °C to −1 °C)
to below 50 min resulted in a decrease in exudate. This was attributed
to the melting of ice in the extracellular spaces causing an increase in
water activity, resulting in the net flow of water into the intracellular
spaces and its subsequent reabsorption by the dehydrated fibres.
These authors suggested that at increased rates of thawing, the rate
at which water becomes available exceeds the rate at which the fibres
can reabsorb water, with the excess water being excreted as exudate.
Haugland (2002) also proposed that an increased rate (or decrease
in time) of thawing caused less exudate to form. Ambrosiadis,
Theodorakakos, Georgakis, and Lekas (1994) reported that rapid
thawing of meat by submergence in water decreased the drip loss.
On the other hand, it was found in the latter study that microwave
thawing (35 min to reach 0 °C) increased the drip loss to within the
same range as ambient air thawing (5–7 h), but this drip loss was
still less marked than in the case of refrigerated thawing (28 h),
which resulted in the highest drip loss.
In general, there is consensus in the scientific literature on the
notion that freezing, frozen storage and thawing all contribute to a
decrease in the water-holding capacity of meat (Añón & Cavelo,
1980; Ngapo, Babare, Reynolds, & Mawson, 1999; Vieira, Diaz,
Martínez, & García-Cachán, 2009). It has been reported that the loss
in water-holding capacity is related to the disruption of the muscle
fibre structure, as well as the modification and/or denaturation of
the proteins. The composition of the drip has been found to consist
mostly of sarcoplasmic proteins (Savage, Warris, & Jolley, 1990).
Loss of moisture due to cooking has been reported not to differ
significantly between fresh and frozen meat samples, as well as for
samples frozen and thawed at different rates (Leygonie, Britz, &
Hoffman, 2012; Vieira et al., 2009). This is believed to be due to the
region in the muscle tissue from which cooking-loss water originates.
During cooking, the melting of the fat and the denaturation of the
proteins reportedly cause the release of chemically bound water
(Vieira et al., 2009).
2.2. Protein denaturation
It has been traditionally thought that protein denaturation could
result during freezing due to an increased intracellular ionic strength
following the migration of water to the extracellular spaces. Nonetheless,
this mechanism has been refuted by several authors. Añón and
Cavelo (1980), Mietsch, Halász, and Farkas (1994) and Ngapo et al.
(1999) all suggested that protein denaturation does not contribute
significantly to quality loss, as they found no significant differences
in the amount and composition of proteins in the drip collected
from fresh samples and those samples that had been frozen and immediately
thawed. Some of these authors also used sodium dodecyl
sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS PAGE), capillary
gel electrophoresis (CGE) and differential scanning calorimetry
(DSC) to study the patterns of the protein exudate fraction and
found no significant differences between the aforementioned samples.
It was, however, noted by these authors that the time and temperature
of the sample storage may have influenced the results
obtained and no new explanations were offered with regard to the
loss of meat quality during freezing. It would consequently be very
beneficial to evaluate the drip composition of such samples using
more modern techniques, such as proteomics.
After analysing meat samples for protein denaturation using DSC
thermograms, Wagner and Añón (1985) reported that myosin was
the protein most affected by freezing. The myofibrillar proteins
were reportedly denatured irrespective of the freezing rate, causing
unfolding of the protein and resulting in a lower enthalpy value. By
comparing the data from the DSC thermograms, enthalpy change
and ATPase activity, these researchers concluded that slow freezing
causes more pronounced protein denaturation than rapid freezing.
Benjakul, Visessanguan, Thongkaew, and Tanaka (2003) found that
freezing and frozen storage caused a marked decrease in Ca2+-
ATPase activity and an increase in Mg2+-EGTA-ATPase activity, which
translates into denaturation of myosin and the troponin–tropomyosin
complex. They also reported strong interactions between protein
oxidation (formation of carbonyls) and protein denaturation. The contradictory
results reported in the various studies suggest that more
research is required to establish the mechanisms involved in protein
denaturation during freezing and frozen storage

Results (Thai) 1:

2. เนื้อคุณภาพคุณลักษณะที่ได้รับผลกระทบ โดยการแช่แข็ง และ thawing2.1. ความชื้นเย็นยะเยือก และ thawing ปรับเปลี่ยนเนื้อหาและการกระจายความชื้นในเนื้อเยื่อ ความชื้นเป็นลักษณะคุณภาพในเนื้อสัตว์สามารถถูกประเมินหลายวิธี รวมสูญหายหยด ทรานขาดทุน ขาดทุน การทำอาหาร น้ำผูกชื้นกำลังการผลิต และรวมเนื้อหากระนั้น ตั้งแต่วิธีใช้สูญเสียความชื้น และการเปลี่ยนแปลงในเนื้อไม่กำหนด โดยมาตรฐานสากล ไว้ยากที่จะเปรียบเทียบ และวาดบทสรุปจากการศึกษาโดยตรงวรรณคดีที่มีวิธีการดังกล่าววัตถุประสงค์สูญเสียความชื้นในเนื้อความ mortem ไปรษณีย์จากลดลงใน pH (ใกล้ชิดกับ pH isoelectric ของโปรตีน), การสูญเสียของอะดีโนซีนไตรฟอสเฟต (ATP), และผลจากการหดตัวของ myofibrils stericจาก rigor mortis และปรับ (Huff โลและโล 2005) ปัจจัยเหล่านี้ทั้งหมดทำหน้าที่ปล่อยน้ำที่มีก่อนหน้านี้immobilised และผูกกับโปรตีนลงในช่องว่าง intrafibrillarน้ำออกแล้วถูก redistributed เป็นใน sarcoplasmic และพื้นที่ extracellular เย็นยะเยือก และ thawing ทราบว่ามีผลต่อการจำนวน exudate (thaw ขาดทุนหรือขาดทุนหยด) งานวิจัยที่ดำเนินการวันที่ระบุซึ่งเป็นเวลาลักษณะแช่แข็งเพิ่มขึ้นข้างต้นนาที 19.5 จำนวน exudate ที่งานอย่างเด่นชัดสูงกว่าก่อนการแช่แข็ง จำนวน exudate ที่ กระนั้นจะสมเหตุสมผลเป็นเวลาลักษณะของเพิ่มตรึงเกินนาที 19.5 (Añón & Cavelo, 1980) ปรากฏการณ์นี้ได้สัมพันธ์กับขนาดและการกระจายของน้ำแข็งผลึกที่ตามไล่ระดับตรึง (Añón & Cavelo, 1980)ใน thawing มีความแตกต่างที่สำคัญในความคิดเกี่ยวกับความสัมพันธ์ระหว่างอัตรา thawing และขอบเขตของ exudateการก่อ Gonzalez Sanguinetti, Añón และ Cavelo (1985) สรุปที่ลดลงในเวลา thawing (เวลาผ่านไปจาก −5 ° C เพื่อ −1 ° C)ด้านล่างถึง 50 นาทีทำให้เกิด exudate ลดลง นี้ถูกบันทึกการละลายของน้ำแข็งในช่อง extracellular สาเหตุการเพิ่มขึ้นน้ำกิจกรรม เกิดในกระแสสุทธิของน้ำเป็นที่ intracellularช่องว่างและ reabsorption ของต่อ ด้วยใยอบแห้งเหล่านี้ผู้เขียนแนะนำที่ราคาเพิ่มขึ้นของ thawing อัตราในน้ำที่ใช้งานเกินกว่าอัตราที่น้อย ๆสามารถ reabsorb น้ำ น้ำส่วนเกินที่จะ excreted เป็น exudateHaugland (2002) ยังได้นำเสนอที่มีอัตราการเพิ่ม (หรือลดลงเวลา) ของ thawing เกิด exudate น้อยฟอร์ม AmbrosiadisTheodorakakos, Georgakis และ Lekas (1994) รายงานที่รวดเร็วthawing เนื้อ โดย submergence ในน้ำลดลงสูญเสียหยดในทางกลับกัน มันถูกค้นพบในการศึกษาหลังที่ไมโครเวฟthawing (35 นาทีถึง 0 ° C) เพิ่มขึ้นสูญหายหยดไปในตัวช่วงเดียวกันเป็นสภาวะอากาศ thawing (h 5-7), แต่สูญเสียนี้หยดได้ทำเครื่องหมายยังน้อยกว่าในกรณีของรเออร์ thawing (28 h),ซึ่งส่งผลให้สูญเสียหยดสูงทั่วไป มีมติในวรรณกรรมทางวิทยาศาสตร์ในการความที่แช่ แข็ง แช่แข็งเก็บ และ thawing ทุก ตัวลดกำลังการผลิตน้ำถือของเนื้อ (Añón & Cavelo1980 Ngapo, Babare เรย์โนลด์ส และ Mawson, 1999 Vieira ดิแอซMartínez, & García Cachán, 2009) มีการรายงานที่ขาดทุนในกำลังถือน้ำเกี่ยวข้องกับทีมของกล้ามเนื้อโครง สร้างไฟเบอร์ ตลอดจนการแก้ไข และ/หรือ denaturation ของโปรตีน องค์ประกอบของหยดน้ำที่พบจะประกอบด้วยส่วนใหญ่ของโปรตีน sarcoplasmic (Savage, Warris, & Jolley, 1990)สูญเสียความชื้นจากอาหารมีรายงานว่า ไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ ระหว่างตัวอย่างเนื้อสด และแช่แข็ง และสำหรับตัวอย่างแช่แข็ง และ thawed ราคาแตกต่างกัน (Leygonie, Britz, &แมน 2012 Vieira et al., 2009) นี้เชื่อว่าเป็นผลภูมิภาคในน้ำขาดทุนทำอาหารมาจากเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อในระหว่างการปรุงอาหาร ละลายไขมันและ denaturation ของโปรตีนทำให้ปล่อยน้ำสารเคมีเขตรายงาน(Vieira et al., 2009)2.2 denaturation โปรตีนมันมีการประเพณีคิดว่า denaturation โปรตีนที่สามารถผลในระหว่างการแช่แข็งเนื่องจากความแรงของ ionic intracellular เพิ่มขึ้นfollowing the migration of water to the extracellular spaces. Nonetheless,this mechanism has been refuted by several authors. Añón andCavelo (1980), Mietsch, Halász, and Farkas (1994) and Ngapo et al.(1999) all suggested that protein denaturation does not contributesignificantly to quality loss, as they found no significant differencesin the amount and composition of proteins in the drip collectedfrom fresh samples and those samples that had been frozen and immediatelythawed. Some of these authors also used sodium dodecylsulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS PAGE), capillarygel electrophoresis (CGE) and differential scanning calorimetry(DSC) to study the patterns of the protein exudate fraction andfound no significant differences between the aforementioned samples.It was, however, noted by these authors that the time and temperatureof the sample storage may have influenced the resultsobtained and no new explanations were offered with regard to theloss of meat quality during freezing. It would consequently be verybeneficial to evaluate the drip composition of such samples usingmore modern techniques, such as proteomics.After analysing meat samples for protein denaturation using DSCthermograms, Wagner and Añón (1985) reported that myosin wasthe protein most affected by freezing. The myofibrillar proteinswere reportedly denatured irrespective of the freezing rate, causingunfolding of the protein and resulting in a lower enthalpy value. Bycomparing the data from the DSC thermograms, enthalpy changeand ATPase activity, these researchers concluded that slow freezingcauses more pronounced protein denaturation than rapid freezing.Benjakul, Visessanguan, Thongkaew, and Tanaka (2003) found thatfreezing and frozen storage caused a marked decrease in Ca2+-ATPase activity and an increase in Mg2+-EGTA-ATPase activity, whichtranslates into denaturation of myosin and the troponin–tropomyosincomplex. They also reported strong interactions between proteinoxidation (formation of carbonyls) and protein denaturation. The contradictoryresults reported in the various studies suggest that moreresearch is required to establish the mechanisms involved in proteindenaturation during freezing and frozen storage

Results (Thai) 2:

2. คุณลักษณะคุณภาพเนื้อสัตว์ได้รับผลกระทบโดยการแช่แข็งและละลาย
2.1 ความชื้นแช่แข็งและละลายเปลี่ยนแปลงทั้งเนื้อหาและการกระจายของความชื้นในเนื้อเยื่อของเนื้อสัตว์ ความชื้นเป็นลักษณะที่มีคุณภาพในเนื้อสัตว์สามารถประเมินได้ในหลายวิธีรวมทั้งการสูญเสียน้ำหยด; ละลายขาดทุน การสูญเสียการปรุงอาหาร; น้ำผลผูกพันกำลังการผลิตและปริมาณความชื้นรวม. อย่างไรก็ตามเนื่องจากวิธีการที่ใช้ในการตรวจสอบการสูญเสียความชื้นและการเปลี่ยนแปลงในเนื้อสัตว์ไม่ได้กำหนดโดยมาตรฐานสากลก็มักจะเป็นเรื่องยากที่จะเปรียบเทียบโดยตรงและข้อสรุปจากการศึกษาในวรรณคดีที่มีการจ้างงานวิธีการที่แตกต่างกันสำหรับเช่นวัตถุประสงค์. การสูญเสียความชื้นในเนื้อชันสูตรหลีกเลี่ยงไม่ได้เกิดจากการลดลงของค่า pH (ใกล้เคียงกับค่า pH Isoelectric ของโปรตีน) การสูญเสียของ adenosine triphosphate (ATP) และ steric ผลเนื่องมาจากการหดตัวของ myofibrils เป็นผล ของ mortis ความรุนแรงและเครื่อง (หอบ-เนอร์เกนแอนด์เนอร์เกน2005) ปัจจัยทั้งหมดเหล่านี้ทำหน้าที่ในการปล่อยน้ำที่ก่อนหน้านี้ตรึงและผูกพันกับโปรตีนเข้าไปในช่องว่าง intrafibrillar. น้ำที่ปล่อยออกมาเป็นที่จัดสรรแล้วเข้าไปใน sarcoplasmic และพื้นที่นอก แช่แข็งและละลายเป็นที่รู้จักกันส่งผลกระทบต่อปริมาณของสารหลั่ง (ขาดทุนละลายและ / หรือการสูญเสียน้ำหยด) การวิจัยดำเนินการวันที่ได้ชี้ให้เห็นว่าเป็นเวลาลักษณะที่จะแช่แข็งที่เพิ่มขึ้นดังกล่าวข้างต้น19.5 นาที, ปริมาณของสารหลั่งที่รูปแบบที่จะกลายเป็นที่โดดเด่นสูงกว่าก่อนการแช่แข็ง ปริมาณของสารหลั่งที่เป็นกระนั้นยังคงมีเหตุผลอย่างต่อเนื่องเป็นเวลาลักษณะของการเพิ่มขึ้นของการแช่แข็งเกิน19.5 นาที (อานนท์และ Cavelo, 1980) ปรากฏการณ์นี้มีความเกี่ยวข้องกับขนาดและการกระจายตัวของน้ำแข็งเกล็ดที่เป็นไปตามความลาดชันแช่แข็ง(อานนท์และ Cavelo, 1980). ในแง่ของการละลายแตกต่างที่สำคัญในความคิดที่มีอยู่เกี่ยวกับความสัมพันธ์ระหว่างอัตราการละลายและขอบเขตของสารหลั่งก่อ กอนซาเล-Sanguinetti, อานนท์และ Cavelo (1985) ได้ข้อสรุปว่าการลดลงของเวลาละลาย(เวลาที่ผ่านไปจาก -5 ° C ถึง -1 ° C) ต่ำกว่า 50 นาทีส่งผลให้เกิดการลดลงของสารหลั่ง นี้เป็นผลมาจากการละลายของน้ำแข็งในพื้นที่สารที่ก่อให้เกิดการเพิ่มขึ้นของกิจกรรมทางน้ำที่เกิดขึ้นในการไหลสุทธิของน้ำเข้าสู่ภายในเซลล์ช่องว่างและดูดซึมในภายหลังโดยเส้นใยแห้ง. ผู้เขียนเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าในอัตราที่เพิ่มขึ้นของการละลายที่ อัตราที่น้ำจะสามารถใช้งานเกินกว่าอัตราที่เส้นใยที่สามารถถูกดูดซึมกลับของน้ำที่มีน้ำส่วนเกินที่ถูกขับออกมาเป็นสารหลั่ง. ฮอกแลนด์ (2002) นอกจากนี้ยังมีการเสนอให้มีอัตราการเพิ่มขึ้น (หรือลดลงในเวลา) ของการละลายที่เกิดจากสารหลั่งน้อยในรูปแบบ Ambrosiadis, Theodorakakos, Georgakis และ Lekas ​​(1994) รายงานว่าอย่างรวดเร็วละลายของเนื้อจากน้ำท่วมในน้ำลดลงการสูญเสียหยด. ในทางกลับกันมันก็พบในการศึกษาหลังที่ไมโครเวฟละลาย (35 นาทีไปถึง 0 ° C) การสูญเสียเพิ่มขึ้นหยดไปในช่วงเดียวกับการละลายอากาศ(5-7 ชั่วโมง) แต่การสูญเสียน้ำหยดนี้ยังคงมีการทำเครื่องหมายน้อยกว่าในกรณีของการละลายในตู้เย็น(28 ชั่วโมง) ซึ่งมีผลในการสูญเสียน้ำหยดสูงสุด. โดยทั่วไป มีความเห็นเป็นเอกฉันท์ในวรรณคดีทางวิทยาศาสตร์เกี่ยวกับความคิดที่ว่าแช่แข็งที่เก็บแช่แข็งและละลายทั้งหมดนำไปสู่การลดลงของความจุน้ำที่ถือครองของเนื้อ(อานนท์และ Cavelo, 1980; Ngapo, Babare นาดส์และมอว์สัน, 1999; วิเอร่า ดิแอซ, มาร์ติเน & García-Cachan 2009) มันได้รับรายงานว่าการสูญเสียความสามารถในการกันน้ำเป็นสัดส่วนการถือหุ้นที่เกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักของกล้ามเนื้อโครงสร้างเส้นใยเช่นเดียวกับการปรับเปลี่ยนและ/ หรือการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน องค์ประกอบของหยดน้ำที่ได้รับพบว่าประกอบด้วยส่วนใหญ่ของโปรตีน sarcoplasmic (โหด Warris และ Jolley, 1990). การสูญเสียความชุ่มชื้นอันเนื่องมาจากการปรุงอาหารที่ได้รับรายงานจะไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญระหว่างกลุ่มตัวอย่างเนื้อสดและแช่แข็งเช่นเดียวกับกลุ่มตัวอย่างแช่แข็งและละลายในอัตราที่แตกต่างกัน (Leygonie, Britz และฮอฟแมน, 2012;. อิรา et al, 2009) นี้เชื่อว่าจะเป็นเพราะภูมิภาคในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อจากการที่การปรุงอาหารน้ำสูญเสียมา. ในระหว่างการปรุงอาหารละลายไขมันและสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนที่มีรายงานว่าทำให้เกิดการปล่อยน้ำที่ถูกผูกไว้ทางเคมี(อิรา et al., 2009 ). 2.2 denaturation โปรตีนจะได้รับความคิดแบบดั้งเดิมที่สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนอาจส่งผลให้ในช่วงการแช่แข็งเนื่องจากการไอออนิกความแข็งแรงภายในเซลล์ที่เพิ่มขึ้นต่อไปนี้การย้ายถิ่นของน้ำในช่องว่างในextracellular อย่างไรก็ตามกลไกนี้ได้รับการข้องแวะกับนักเขียนหลายคน อานนท์และCavelo (1980) Mietsch, Hal เข้าและฟาร์คัส (1994) และ Ngapo et al. (1999) ทั้งหมดชี้ให้เห็นว่า denaturation โปรตีนไม่ได้มีส่วนร่วมอย่างมีนัยสำคัญในการสูญเสียคุณภาพเช่นที่พวกเขาพบว่าไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในจำนวนและองค์ประกอบของโปรตีนในหยดน้ำที่เก็บรวบรวมจากตัวอย่างสดและกลุ่มตัวอย่างผู้ที่ได้รับการแช่แข็งและทันทีที่ละลาย บางส่วนของผู้เขียนเหล่านี้ยังใช้โซเดียมโดเดซิลซัลเฟตข่าวคราวอะคริเลต (SDS หน้า), เส้นเลือดฝอยข่าวคราว(CGE) และลสแกน(DSC) เพื่อศึกษารูปแบบของส่วนสารหลั่งโปรตีนและพบว่าไม่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญระหว่างกลุ่มตัวอย่างดังกล่าว. มัน ได้รับการ แต่ตั้งข้อสังเกตโดยผู้เขียนเหล่านี้ที่เวลาและอุณหภูมิในการจัดเก็บตัวอย่างอาจมีอิทธิพลต่อผลที่ได้รับและคำอธิบายใหม่ถูกนำเสนอเกี่ยวกับการสูญเสียคุณภาพของเนื้อในระหว่างการแช่แข็ง มันจึงจะเป็นมากเป็นประโยชน์ในการประเมินองค์ประกอบหยดของกลุ่มตัวอย่างดังกล่าวโดยใช้เทคนิคที่ทันสมัยมากขึ้นเช่นโปรตีน. หลังจากการวิเคราะห์ตัวอย่างเนื้อสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนโดยใช้ DSC thermograms วากเนอร์และอานนท์ (1985) รายงานว่า myosin เป็นโปรตีนที่ได้รับผลกระทบมากที่สุดโดยการแช่แข็ง. โปรตีนกล้ามเนื้อถูกเอทิลแอลกอฮอล์รายงานโดยไม่คำนึงถึงอัตราการแช่แข็งที่ก่อให้เกิดการแฉของโปรตีนและส่งผลให้ค่าเอนทัลปีที่ต่ำกว่า โดยการเปรียบเทียบข้อมูลจาก thermograms DSC เปลี่ยนแปลงเอนทัลปีและกิจกรรมATPase นักวิจัยเหล่านี้ได้ข้อสรุปว่าการแช่แข็งช้าทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนเด่นชัดมากขึ้นกว่าการแช่แข็งอย่างรวดเร็ว. เบญจกุล, Visessanguan, Thongkaew และทานากะ (2003) พบว่าการแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็งที่เกิดจากการทำเครื่องหมายการลดลงของ Ca2 + - กิจกรรม ATPase และการเพิ่มขึ้นของ Mg2 + กิจกรรม -EGTA-ATPase ซึ่งแปลเป็นdenaturation ของ myosin และนิ-tropomyosin ซับซ้อน พวกเขายังมีรายงานการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนการเกิดออกซิเดชัน (การก่อตัวของสำเนา) และสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน ขัดผลการรายงานในการศึกษาต่างๆมากขึ้นชี้ให้เห็นว่าการวิจัยจะต้องสร้างกลไกการมีส่วนร่วมในโปรตีนdenaturation ในระหว่างการแช่แข็งและการจัดเก็บแช่แข็ง

Results (Thai) 3:

2 . คุณภาพเนื้อของผลกระทบจากการแช่แข็งและละลาย
2.1 . การแช่แข็งและละลายความชื้น
เปลี่ยนทั้งเนื้อหาและการกระจาย
ของความชื้นในเนื้อเนื้อ ชื้นคุณภาพลักษณะ
ในเนื้อสัตว์สามารถประเมินได้หลายวิธี รวมทั้งการสูญเสีย ; ละลาย
การสูญเสีย สูญเสียอาหาร น้ำและความชื้นผูกพันความจุรวม
กระนั้นเนื่องจากวิธีการที่ใช้เพื่อตรวจสอบการสูญเสียความชื้นและการเปลี่ยนแปลงในอาหาร
ไม่ได้ตั้งค่าตามมาตรฐานสากล มันมักจะเป็น ยากที่จะเปรียบเทียบ
โดยตรงและข้อสรุปจากการศึกษาวรรณคดีที่ใช้
วิธีที่แตกต่างกันเพื่อวัตถุประสงค์เช่น
.
และการสูญเสียความชื้นในเนื้อมีหลักฐานการโพสต์ที่หลีกเลี่ยงไม่ได้เนื่องจากการลดลง
พีเอช ( ใกล้ pH ไอโซอิเล็กทริกของโปรตีน )การสูญเสียของอะดีโนซีนไตรฟอสเฟต ( ATP )
, และเอผลจากการหดตัวของไมโอไฟบริล
เป็นผลของระดับความรุนแรงและการปรับอากาศ ( โกรธ โลเนอร์แกน&
โลเนอร์แกน , 2005 ) ปัจจัยเหล่านี้ทั้งหมดต้องปล่อยน้ำ ที่ก่อนหน้านี้
ตรึงและผูกกับโปรตีนเป็น intrafibrillar .
ปล่อยน้ำแล้วแจกจ่ายใน sarcoplasmic
ภายนอกเซลล์และช่องว่างการแช่แข็งและละลายเป็นที่รู้จักกันส่งผลกระทบต่อปริมาณของโปรตีนสูง
( ขาดทุนละลายและ / หรือการสูญเสีย ) วิจัย
วันที่ได้ระบุว่า เป็น เวลา ลักษณะแข็งเพิ่ม
ข้างบน 19.5 มิน , ปริมาณของโปรตีนสูงที่รูปแบบจะกลายเป็นเด่นชัด
สูงกว่าก่อนที่จะแช่แข็ง ปริมาณโปรตีนสูงที่รูปแบบ แต่ยังคงคงที่เป็นเวลาพอสมควร

ลักษณะของแช่แข็งเพิ่มขึ้นเกินกว่า 19.5 มิน ( ñó N & cavelo , 1980 ) ปรากฏการณ์นี้
มีความสัมพันธ์กับขนาดและการกระจายของผลึกน้ำแข็งที่แช่แข็ง
ฟอร์มตามลาด ( ñó N & cavelo , 1980 ) .
ในแง่ของละลาย , ความแตกต่างที่สำคัญในความคิดอยู่เกี่ยวกับ
ความสัมพันธ์ระหว่างอัตราการและขอบเขตของการพัฒนาที่เกิดจาก

กอนซาเลซ sanguinetti , ñó nและ cavelo ( 1985 ) สรุป
ที่ลดลงในการเวลา ( เวลาที่ผ่านไปจาก− 5 ° C − 1 ° C )
ต่ำกว่า 50 นาที ส่งผลให้เกิดการลดลงที่เกิดจาก . นี้เกิดจากการละลายของน้ำแข็ง
ในภายนอกเป็นก่อให้เกิดการเพิ่มขึ้น
กิจกรรมน้ำ เป็นผลในการไหลสุทธิของน้ำเป็นเซลล์และตามมาด้วยแก้ว

แห้งเส้นใยผู้เขียนเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่าในการเพิ่มอัตราการ อัตรา
ที่น้ำจะใช้ได้เกินอัตราที่เส้นใย
จะ reabsorb น้ำกับน้ำถูกขับออกมาเป็นส่วนเกินที่เกิดจาก .
ฮ็อกเลินด์ ( 2002 ) ยังเสนออัตราที่เพิ่มขึ้น ( หรือลดลง
ในเวลา ) การทำให้น้อยที่เกิดจากรูปแบบ . ambrosiadis
theodorakakos georgakis , , , และ lekas ( 1994 ) รายงานว่าอย่างรวดเร็ว
ละลายเนื้อจากดำน้ำในน้ำลดการสูญเสีย .
บนมืออื่น ๆที่พบในการศึกษาว่า หลังไมโครเวฟ
ละลาย ( 35 นาทีถึง 0 ° C ) เพิ่มการสูญเสียน้ำภายในช่วง
เหมือนอากาศละลาย ( 5 – 7 H ) แต่นี้คือการสูญเสีย
เครื่องหมายมากกว่าน้อยกว่าในกรณีของตู้เย็นละลาย ( 28 ชั่วโมง ) ซึ่งส่งผลให้เกิดการสูญเสียนะคะ

โดยทั่วไปมากที่สุดไม่มีฉันทามติในวรรณกรรมทางวิทยาศาสตร์บน
ความคิดที่แช่แข็งสินค้า และละลายทั้งหมด ส่งผลให้ปริมาณน้ำ
ความจุถือเนื้อ ( ñó N & cavelo
, 1980 ; ngapo babare เรโนลด์ส &มอว์สัน , วิเอร่า , 1999 ; ดิแอซ มาร์ตีเนซ ,
, garc & . kgm a-cach . kgm N , 2009 ) มันได้รับรายงานว่าขาดทุน
น้ำความจุถือเป็นเรื่องที่เกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักของกล้ามเนื้อ
โครงสร้างเส้นใย ตลอดจนการปรับปรุงและ / หรือการหยุดชั่วคราวของ
โปรตีน ส่วนประกอบของเลือดที่ได้รับพบว่าส่วนใหญ่ของโปรตีนประกอบด้วย
sarcoplasmic ( โหด warris &จอลลีย์ , 1990 ) .
การสูญเสียความชื้นจากอาหารที่ได้รับรายงานไม่แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติระหว่าง
สดและตัวอย่างเนื้อแช่แข็งรวมทั้ง
ตัวอย่างแช่แข็งและละลายในอัตราที่แตกต่างกัน ( leygonie บริทซ์ , ,